5细胞的能量**和利用。
5-1降低化学反应活化能的酶。
5-1-1酶在细胞代谢中的作用。
1）细胞代谢：细胞中每时每刻都进行着许多的化学反应，统称细胞代谢。
细胞代谢是个体代谢的基础。
细胞代谢与个体代谢合称新陈代谢。
2）酶对于细胞代谢顺利进行起至关重要的作用。
正因酶的催化作用，细胞代谢才能在温和的条件下快速进行。
酶还可清除对细胞有害的物质（如h2o2）。
3）实验：比较过氧化氢在不同条件下的分解。
1.质量分数20%新鲜肝脏研磨液1滴=1单位数量酶。
质量分数3.5%fecl3溶液1滴=250000单位数量fe3+
2.实验处理。
3.注意事项。
a。肝脏要求新鲜，避免过氧化氢酶被微生物分解。
b。肝脏要研磨，以使肝细胞破裂，释放酶分子。
c。卫生香不要插入过深，以免插入气泡或液体中而熄灭。
d。过氧化氢有一定的腐蚀性，不要让其溅在**上，如有不慎则应迅速用清水冲洗。
e。加入催化剂后，应用棉花塞塞紧试管口。拔棉花塞、插入卫生香速度要快。
f。不要合用滴管，会影响实验结果。
4.控制变量与对照实验。
人为改变的变量称为自变量，随自变量变化而变化的变量称为因变量。
除了自变量外，影响实验结果的变量称为无关变量。
实验过程中除一个因素外，其余因素都保持不变的实验叫对照实验。
对照实验的原则：（1）单一变量原则（植物实验要求长势相同）
2）对照原则。
3）等量原则。
对照的类型（1）空白对照：不给对照组任何处理（如本实验的1号试管）
2）条件对照：给对照组施以不是研究因素的部分实验因素。
如研究温度对酶的影响中，0°c与100°c的试管）
3）自身对照：处理前后互为对照（如质壁分离、鉴别物质）
4）相互对照：几个实验组互为对照（如本实验号试管）
4）酶的作用机理。
1.分子从常态转变为易于发生化学反应的活跃状态所需的能量，称为活化能。
2.加热是直接供能使分子从常态转变为易发生化学反应的活跃状态。
酶则是通过降低活化能提高反应速率。
5-1-2酶的本质。
1）对酶本质的探索。
1773意大利斯巴兰扎尼：让鹰吞下装肉块的笼子→胃有化学性消化作用。
1836德国施旺：提取出胃蛋白酶。
1976美国萨姆纳：从刀豆种子中提取脲酶→证明酶的本质是蛋白质。
20世纪80年代美国切赫、奥特曼：发现少数dna有催化作用→少数的酶是rna
2）酶的本质。
酶是活细胞产生的具有催化作用的有机物，其中绝大多数是蛋白质，少数是rna
隐含问题：酶的合成原料（水解产物）是氨基酸或核糖核苷酸。
酶反应前后量与化学性质不变。
酶在离体后亦能作用。
活细胞都能产生酶。
5-1-3酶的特性。
1）酶的高效性：酶的催化效率大约是无机催化剂的107-1013倍。
2）酶具有专一性：无机催化剂催化的化学反应范围比较广。
每种酶只能催化一种或一类化学反应。
3）酶的多样性：生物体内约有4000多种酶参加各种化学反应。
4）酶的作用条件较温和：
无机催化剂可在高温、高压、强酸、强碱条件下催化反应进行。
酶所催化的化学反应一般是在比较温和的条件下进行。
一般动物酶的最适温度都是35-40°c间，植物则是40-50°c间。
细菌和真菌体内酶最适温度差较大，可高达70°c
动物体内酶最适ph在6.5-8.0间，胃蛋白酶约为1.5，唾液淀粉酶约为7，胰蛋白酶约为8.5
植物体内酶最适ph在4.5-6.5间，植物淀粉酶约为5
过酸、过碱或温度过高，以及酒精、有机磷农药、氯农药会造成酶永久失活。
酶制剂适合在0-4°c环境保存。
5）自然界中的酶不一定适用与生产生活，可利用酶工程改造。
5-1-4实验：**影响酶活性的条件（1-6指试管编号）
1）温度对酶活性的影响。
2）ph对酶活性的影响（实际建议使用过氧化氢酶）
3）结论：酶的活性需要适宜的温度和ph
4）注意事项：
1.每组实验都必须事先将反应物和酶事先用控制因素处理，使反应一开始就达到所需温度或ph，减少实验误差。
不能先加酶→升温、降温过程中底物已经分解/在加入ph剂前底物已分解。
无法证实ph/温度对酶活性影响。
2.唾液淀粉酶的最适温度约为37°c，普通淀粉酶最适温度约为60°c
3.临时制取淀粉溶液时应该先冷却后使用。
4.蔗糖溶液要现配现用以免被微生物分解成还原性糖。
5.要洗净试管以免残留的酶对下次实验造成影响。
5）实验设计思路。
1.酶是蛋白质（同样的原理可证明酶是rna）
实验组：酶溶液+双缩脲试剂。
对照组：标准蛋白质溶液+双缩脲试剂。
2.酶的催化作用。
实验组：反应物+酶溶液。
对照组：反应物+等量蒸馏水。
观察底物是否分解。
3.酶的专一性。
实验组：反应物+酶溶液。
对照组：等量另一种反应物+酶溶液/反应物+等量另一种酶溶液。
（1）如果使用的是蔗糖与淀粉作为两种对照的反应物，应选用斐林试剂，因碘液不能检测蔗糖是否水解。
（2）关键是保证蔗糖纯度和新鲜程度。
（3）如果选用淀粉酶和另一种酶做对照酶，而选用淀粉做底物的话，斐林试剂和碘液都可选用（斐林试剂——检测产物，碘液——检测底物）
4.酶的高效性。
实验组：反应物+酶溶液。
对照组：反应物+等量无机催化剂。
观察反应分解速度。
5.寻找酶的适宜条件。
间隔一定温度（ph）设置一个实验组，以反应液与试剂发生颜色反应程度为指标确定最适温度/ph。
注意确定最适温度时用碘液检测，因斐林试剂需加热，如此一来无法控制温度。
5-1-5有关于酶的图像。
1）活化能图像。
2）高效性图像。
1.酶只能缩短达到平衡的时间，不会改变化学反应平衡点。
2.催化剂可加快反应速率。
3.酶的催化效率更高。
3）影响酶促反应条件图像。
a、速度—ph/温度图。
在一定温度（ph）范围内，随温度（ph）升高，酶的催化作用增强，超过最适温度（ph）后，随温度（ph）升高，催化作用减弱。
b、酶浓度、反应物浓度图。
在其他条件适宜，酶浓度一定状况下酶促反应速率随反应物浓度增加而加快；但当反应物达到一定浓度后，受酶数量和酶活性限制，酶促反应速率不再增加。
c、催化能力—时间图。
酶会发生“钝化“现象，即时间久后酶催化能力减弱，需要更新。
5-2细胞的能量通货——atp
5-2-1atp的结构。
1）结构简式：a—p～p～p
腺苷 t：三个 p：磷酸基团故atp中文名为三磷酸腺苷。
～：高能磷酸键，—：普通磷酸键。
2.1分子atp=1分子腺苷+3个磷酸基团。
1分子腺嘌呤+1分子核糖+3分子磷酸。
3.远离a的高能磷酸键易水解释能（30.54kj/mol）→故称高能磷酸化合物。
此种形式的能是生物体内唯一可被细胞生命活动直接利用的能量。
2）结构式。
5-2-2atp与adp的相互转化。
1）反应式：
2）atp转化过程特点：
atp和adp含量少且相对稳定，其间转化迅速并时刻发生，两者处于动态平衡。
该转化过程的能量**机制是生物界共性之一。
3）磷酸肌酸（c～p）：另一种高能磷酸化合物，可在大量消耗atp时分解供能使atp合成。
4）atp的**：植物——光合作用、细胞呼吸；动物、微生物：细胞呼吸。
5）atp的去向：光合作用产生atp——暗反应中c3化合物的还原。
细胞呼吸产生atp——生物各种生理活动。
6）转化过程的理解：酶不同，发生场所不同，反应类型不同，能量转化方式与去向不同。
反应是不可逆的，能量是不可逆的，物质是可逆的。
5-2-3atp的利用。
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