蛋白质的结构与功能

一级结构：就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。

二级结构：是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。

**结构：蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构，稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力等。

四级结构：具有二条或二条以上独立**结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽链间通过次级键相互组合而形成的空间结构。

蛋白质一级结构是空间结构的基础，特定的空间构象主要是由蛋白质分子中肽链和侧链r基团形成的次级键来维持，在生物体内，蛋白质的多肽链一旦被合成后，即可根据一级结构的特点自然折叠和盘曲，形成一定的空间构象。

蛋白质的别构效应：在生物体内，当某种物质特异地与蛋白质分子的某个部位结合，触发该蛋白质的构象发生一定变化，从而导致其功能活性的变化。

水化膜：球状蛋白质的表面多亲水基团，具有强烈地吸引水分子作用，使蛋白质分子表面常为多层水分子所包围，从而阻止蛋白质颗粒的相互聚集。

透析：蛋白质分子扩散速度慢，不易透过半透膜，粘度大，在分离提纯蛋白质过程中，将混有小分子杂质的蛋白质溶液放于半透膜制成的囊内，置于流动水或适宜的缓冲液中，小分子杂质皆易从囊中透出，保留了比较纯化的囊内蛋白质的方法。

等电点：当蛋白质溶液处于某一ph时，蛋白质游离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子(zwitterion,净电荷为o)，此时溶液的ph值称为蛋白质的等电点。

蛋白质的变性作用：在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失。变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏。

沉淀：蛋白质分子凝聚从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀。

盐析：在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质的胶体稳定性而使其析出，这种方法称为盐析。常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等。

蛋白质可以与重金属离子如汞、铅、铜、银等结合成盐沉淀，沉淀的条件以ph稍大于等电点为宜重金属沉淀的蛋白质常是变性的，但若在低温条件下，并控制重金属离子浓度，也可用于分离制备不变性的蛋白质。

加热凝固：将接近于等电点附近的蛋白质溶液加热，可使蛋白质发生凝固(coagulation)而沉淀。加热首先是加热使蛋白质变性，有规则的肽链结构被打开呈松散状不规则的结构，分子的不对称性增加，疏水基团暴露，进而凝聚成凝胶状的蛋白块。

双缩脲反应：蛋白质在碱性溶液中与硫酸铜作用呈现紫红色，称双缩脲反应。

茚三酮反应：α－氨基酸与水化茚三酮(苯丙环三酮戊烃)作用时，产生蓝色反应，由于蛋白质是由许多α－氨基酸组成的，结构域：蛋白质的**结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠较为紧密，各行其功能，称为结构域。

模体：在蛋白质分子中，两个或三个具有二级结构的肽段，在空间结构上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间构象，称为模体。

-螺旋：α-螺旋为蛋白质二级结构类型之一。在α-螺旋中，多肽链的主链围绕中心轴作顺时钟方向的螺旋式上升，即所谓右手螺旋。每3。

-折叠：指相邻α-碳单键向不同方向旋转，使肽键平面成折扇状或折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽链或一条肽链的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，其走向可相同，也可相反。

分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。

分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起了重要的作用。

肽单元：参与肽键的6个原子ca1、c、o、n、h、ca2位于同一平面，ca1和ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元

协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。

电泳：蛋白质在高于或低于其pi的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术，称为电泳。