生化网络作业

发布 2022-09-05 05:12:28 阅读 7491

.同工酶:指催化相同化学反应,但酶蛋白的分子组成,理化性质及免疫学特性不同的一组酶。

水溶性维生素:指易溶于水,维持机体正常生命活动所必需的一类小分子有机化合物,有b族维生素,维生素c和硫辛酸等。

酶原:有些酶在细胞内合成或初分泌,或在其发挥催化功能前只是酶的无活性前体,称为酶原。

可逆性抑制作用:酶与抑制剂以非共价键与酶或酶-底物复合物的特定区域可逆结合成复合物,并使酶活性降低或消失,采用透析或超滤等方法讲未结合抑制剂去除,则抑制剂和酶蛋白复合物解离,同时酶活性逐步恢复,这种作用称为可逆性抑制作用。

竞争性抑制作用:有些抑制剂与酶的底物结构相似,可与底物竞争酶的活性中心,从而酶与底物结合成中间产物,这种抑制作用称为竞争性抑制作用。

糖的无氧酵解:指机体相对缺氧时,葡萄糖或糖原分解生成乳酸并产生能量的过程。

乳酸循环:肌肉组织葡萄糖经酵解产生的乳酸进入血液,经血液的转运到肝脏作为糖异生的原料转变为葡萄糖进入血液重新进入肌肉组织所构成的循环途径。

巴斯德效应:在供养充足的条件下,细胞内糖酵解作用受到抑制,葡萄糖消耗和乳酸生成减少,这种有氧化对糖酵解的抑制作用称为巴斯德效应。

柠檬酸循环:乙酰co与草酰乙酸缩合,经一些列脱氢脱羧生成含有三个羧基的柠檬酸,因此称之为三羧酸循环或柠檬酸循环。

生物氧化:是指在生物体内,从代谢物脱下的氢及电子﹐通过一系列酶促反应与氧化合成水﹐并释放能量的过程。

氧化磷酸化:指作用物氧化脱氢经呼吸链传递给氧生成水并释放能能量的同时,偶联adp磷酸化生成atp的过程,是产生atp的主要方式。

解偶联剂:氧化磷酸化的一类抑制剂,使氧化与磷酸化脱离,虽然氧化照常进行,但不能生成atp,则p/o比值降低,甚至为零。

电子传递链:是一系列电子载体对电子亲和力逐渐升高的顺序组成的电子传递系统,所有组成成分都嵌合于线粒体内膜或叶绿体囊体膜或其他生物膜,而且按顺序分段组成分离的复合物,在复合物各载体成分的物理排列也符合电子流动的方向,其中线粒体中的电子传递链是伴随着营养物质的氧化放能,又称呼吸链。

2.催化机制:没本身就是催化剂,能选择性催化一些化学反应,其机理就是降低反应活化能,让跟多分子成为活化分子,加快分子碰撞,加快反应速率。

酶活性中心与底物特异性结合形成酶-底物复合物并转化为最终产物,酶与底物结合遵循“诱导契合学说”

3.酶动力学:是指定量研究酶催化反应的特性,包括各种影响因素下的催化反应特性。 影响因素:酶浓度,底物浓度,ph温度,抑制剂,激活剂等。

4.竞争性抑制作用:抑制剂与底物结构相似;抑制剂与底物结合在酶的活性中心同一位置;抑制作用可被高浓度的底物减低以致消除。

非竞争性抑制:抑制剂与底物结构不相似,抑制剂结合在酶的活性中心以外,抑制作用于底物浓度大小无关。 反竞争性抑制:

抑制剂结合在酶-底物复合物上,抑制作用与抑制剂有关,抑制剂浓度越高,抑制作用越大。

5.糖的有氧化:包括糖酵解途经,丙酮酸氧化脱羧,三羧酸循环三个阶段。

6.三羧酸循环要点:经过一次三羧酸循环消耗一分子乙酰辅酶a,四次脱氢,两次脱羧,一次底物水平磷酸化,生成一分子fadh2,3分子nadh+h+,2分子二氧化碳,一分子gtp,关键酶有林檬酸合酶,-戊酮二酸脱氢酶复合体,异林檬酸脱氢复合酶生理意义:

是三大营养物质氧化分解的共同途径,是三大营养物质代谢联系的枢纽。

7.反映部位及需氧条件——糖酵解: 胞液无氧或缺氧 ;糖的有氧化: 胞液和线粒体有氧。

底物产物——糖酵解: 糖原乳酸 ;糖的有氧化: 糖原葡萄糖。

产能及方式——糖酵解:一分子葡萄糖产生2分子atp 底物水平磷酸化 ; 糖的有氧化:一分子葡萄糖生30或32分子atp 氧化磷酸化,底物水平磷酸化。

关键酶——糖酵解:己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1,丙酮酸激酶糖的有氧化:丙酮酸脱氢酶复合体,林檬酸合酶,异林檬酸脱氢酶,-戊酮二酸脱氢酶复合体。

主要生理意义——糖酵解:迅速供能糖的有氧化:机体产能的主要方式。

8.原因:糖酵解途径中的大多数酶促反映是可逆的,只要越过己糖激酶,磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶三个关键酶催化反应的“能障”,可以由另外不同的酶来催化其逆过程,并消耗能量。

催化三个不可逆反应的酶正是糖异生途经的关键酶。

氧化呼吸链:复合物i——复合物ii——复合物iv——最终传递给氧。

fadh2氧化呼吸链:复合物ii——复合物iii——复合物iv——最终传递给氧。

产生atp部位:复合物i,iii,iv是氧化磷酸化偶联部位,即产生atp的部位。

作业一:1、名词解释:模体、结构域、肽单元、肽键、核酸杂交、溶解温度。

2、蛋白质的二级结构的形式有哪些?

3、何为蛋白质的变性和复性作用?举例说明实际工作的例子。

4、请简述蛋白质的α-螺旋结构的特点。

5、dna双螺旋结构有哪些要点?与dna的功能有何联系?

6、rna主要有哪些类型?各自的结构与功能如何?

7、比较dna、rna在组成、结构、分布和功能上的特点。

1.模体:在许多蛋白质分子中,有两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象并发挥一定作用,称之为模体,是具有特殊功能的超二级结构。

结构域:分子量大的蛋白质可在**结构层次上形成多个结构较为紧密的独立折叠单元或局部区域,每个区域具有独立的功能,称为结构域。

肽单元:参与构成肽键的6个原子c1,c,o,n,h,c2同处在一个平面上,形成所谓的肽单元。

肽键:蛋白质分子中相邻两氨基酸残基间的酰胺键。

核酸杂交;在dna复性过程中,如果将不同种类的dna单链或rna放在同一溶液中,只要这两种单链分子之间存在着一定的碱基配对关系,它们就有可能形成杂化双链。

溶解温度:在dna接链过程中,紫外光度的变化a260达到最大值一半时所对应的温度成为溶解温度。

2.蛋白质分子中某一肽段主链骨架原子的相对空间位置,二级结构主要有-螺旋,-折叠,-转角和无规卷曲,维系蛋白质二级结构的稳定主要考氢键。

3.变性:在某些理化因素的作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性丧失的现象,称为蛋白质的变性。例如当重金属中毒时,可以喝牛奶,服鸡蛋清解毒。

复性:若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有构象和功能,称为复性。例如胃蛋白酶在加热80~90度时,无溶解性,也无消化蛋白的能力,再将温度降到37时,可恢复其溶解性和消化蛋白的能力。

4.-螺旋特点:r基团的形状,大小,电荷影响-螺旋的形成;肽键中羰基和亚氨基形成链内氢键,其稳定作用;3.

6个氨基酸残基上升一圈,相当于5.4nm;多个肽键平面通过-螺旋旋转,相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。

5,dna双螺旋结构要点:1)dna是反向平行,右手螺旋的双链结构:两条多聚核苷酸链在空间的走向反向平行,一条是5-3,一条是3-5,两条链围绕同一个螺旋轴形成右手螺旋的结构,由脱氧核糖和磷酸基团组成的亲水性骨架位于双螺旋外侧,疏水的碱基位于内侧; 2)dna双链之间形成互补碱基对:

dna双链的碱基以a与t,g与c的方式形成配对,碱基对平面与双螺旋结构的螺旋垂直,每一个螺旋有10.5个碱基对,没两个碱基对平面之间的垂直距离为0.34nm; 3)疏水作用力与氢键堆积力共同维持dna双螺旋结构的稳定:

相邻两个碱基对平面之间产生具有疏水性的碱基堆积力,其互补链碱基对的氢键共同维系着dna双螺旋结构的稳定,但碱基堆积力对于双螺旋稳定更为重要。

联系:不同区段dna分子只有四种脱氧核苷酸中碱基的排列顺序不同,因此不同基因间的差异是碱基排列顺序的差异,dna的碱基顺序通过mrna上的密码子的形式,决定了蛋白质分子的氨基酸序列。

类型:mrna ,trna ,rrna ,小分子主要有snrna,snorna,scrna,sirna

mrna:前体为hnrna,形成mran时加上帽子结构和多聚尾巴,这主要功能是mrna核内向胞质的转位,mrna稳定性的维系,翻译起始的调控。

trna:三叶草形二级结构,倒l形**结构,所有trna的3’末端均有相同的cca-oh结构,功能是结合所转运的氨基酸。

rrna:各种rrna分子都是由一条多核酸链构成,所含核苷酸残基及顺勋都不同,是核糖体组成成分。

7.组成:dna-a t g c ,脱氧核糖;rna-a u g c.核糖。

结构:dna-双链,形成双螺旋结构;rna-单链,但局部配对可形成双链结构。

分布:dna-90%以上分布在细胞核其余部分分布在核外如线粒体,叶绿体,质粒等;rna-细胞核,细胞液。

功能;dna-携带遗传基因,决定机体和细胞的基因型;rna-参与细胞内dna遗传信息的表达,某些病毒rna也可以作为遗传信息的载体。

作业三。受体:ldl受体广泛存在于肝,动脉壁细胞等全身各组织的细胞膜表面,特异识别,结合含apoe或apob100的脂蛋白,故又称apob,e受体。

2.载脂蛋白:血脂在血浆中与蛋白质结合,形成亲水颗粒状复合体,称为脂蛋白,脂蛋白是血脂在血浆中的存在及运输形式,脂蛋白中的蛋白质部分成为载脂蛋白。

3.生酮氨基酸:氨基酸在体内能转变成酮体,称之为生酮氨基酸,有亮氨酸和赖氨酸两种。

4.嘌呤核苷酸循环:指骨骼肌和心肌组织中存在的一种氨基酸脱氨基的作用方式。

氨基酸通过两次转氨基作用生成的天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸(imp)作用生成腺苷酸代琥珀酸,后者经过裂解,释放出延胡索酸并生成腺嘌呤核苷酸(amp),amp在腺苷酸脱氨酶催化下脱去氨基酸转变成imp,完成氨基酸的脱氨基作用,imp可再参加循环。

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