《高级生化》考试重点（ii班动物方向）
题型：名词解释10个、简述题5个、论述题2个。
第一章蛋白质结构与功能。
1. 蛋白质二级结构构象单元。
蛋白质的二级结构（secondary structure）是多肽链主链（backbone）在氢键等次级键作用下折叠成的构象单元或局部空间结构，未考虑侧链的构象和整个肽链的空间排布。
2. 超二级结构。
相邻的二级结构往往形成某种有规律的、空间上可辩认的、更高层次的折叠单元，称为超二级结构（super-secondary structure）或折叠单元（folding unit），主要涉及这些构象元件在空间上如何聚集。
3.结构域。
蛋白质分子中存在相对稳定的球状亚结构，其间由单肽链相互连接，命名为结构域。
二级结构和结构模体以特定的方式组织连接，在蛋白质分子中形成两个或多个在空间上可以明显区分的**折叠实体。结构域是蛋白质**结构的基本单位，它可由一条多肽链(在单域蛋白质中)或多肽链的一部分(在多域蛋白质中)独立折叠形成稳定的**结构。
domain性质小辑
1 介于二级与**结构之间的分区单位。一个蛋白质分子中的各个 domains 都还是属于同一个蛋白质链，domain 与 domain 间是以肽键连在一起，并没有断开。
2 domain 已经具有特定构象，是多肽链的独立折叠单位。
3 结构域一般由100~200个残基构成，大小相当于直径约2.5nm 的球体。
4 有些蛋白质只有一个 domain，如myoglobin；大部分蛋白质含有两个domains，如hexokinase；部分蛋白质含有两个以上 domains，如ab 分子。
5 一些具有不同功能的蛋白质可能具有某个相似的结构域。如枯草杆菌蛋白酶、己糖激酶和磷酸化酶中都含有一个核苷酸结合的结构域。
结构域运动
每个结构域本身都是紧密装配的，结构域之间通过共价的、松散的肽链相联系。由于这种牢固而又柔韧的连接方式，使得结构域可以作为一个整体，作较大幅度的相对运动。
当酶与底物结合时，2个结构域会发生相对运动，使裂隙关闭，从而使催化基团定向地包围着底物，辨认出不合适的底物，并从活性部位上排出水分子。
4. 锌指结构zinc-finger structure
每个重复的“指”状结构约含23个氨基酸残基，锌以4个配价键与4个半胱氨酸、或2个半胱氨酸和2个组氨酸相结合。整个蛋白质分子可有2-9个这样的锌指重复单位。每一个单位可以其指部伸入dna双螺旋的深沟，接触5个核苷酸。
例如与gc盒结合的转录因子sp1中就有连续的3个锌指重复结构。
5. ef手结构。
在小白蛋白的结构中，hth模体被发现3次，其中2个是钙结合位置，其结合方式与右手三指握球相似，构成模体的两段螺旋在整体结构中命名为e和f，故这一模体也称为“ef手” (ef hand)。
6.蛋白质组学。
7.肌红蛋白的结构与功能关系 + 血红蛋白的结构与功能关系。
hb 是四元体，有所谓的四级结构；mb 为单元体，只有**结构。hb 在血中循环，由肺泡中取得氧分子，运送到肌肉中，**给 mb。 因此 hb 必须得知，何时该吸收氧分子，何时该放出；也就是说 hb 必须有感应氧分子浓度的能力，同时还得做出吸收或放出的动作。
这些能力都源自其四级结构的组成。
若在在静脉中 hb 都不载有氧分子，这时候它的四个亚基分子都处于一种休息状态，结合区不容易张开让 heme 接受氧分子。 当 hb 循环到肺部时，环境的氧分子浓度提高了，四个亚基的任何一个分子接上一个氧分子后，马上会牵动其它亚基，使得其它亚基的分子结构舒张，变得很容易接受氧分子。因此在肺部的 hb 都很容易地满载氧分子，经动脉输送至肌肉。
若当时肌肉相当劳累，需要大量氧分子的补充，其酸碱度会降得比较低，hb 就更容易释出氧分子，而 mb 则一昧地吸收 hb 所下的氧分子，并无调节作用。放下氧分子的 hb 就回复休息状态，循着静脉流回肺部。
蛋白质的构形事实上都不是固定不动，其分子会有某些程度的运动，上述的 hb 分子也是如此。当其处于休息状态时，是分子较为紧密的一种构形，称之为 tense (t) 型；反之，若其结构较为疏松，则基质或其结合对象比较容易进入，称之为 relaxed (r) 型。 t 与 r 型的变化，在酶分子的活性调节也很重要。
原先没有氧原子时，e7 his 与铁的配位并不强，因此 heme 平面稍稍被 f8 his 拉过去，呈现一点凹面。若氧分子进来取代 e7 his，就会把此平面拉平，而 f8 his 也会跟着被拉动，并且牵动整条 f8 helix。此一牵动波及整个分子，并且传到其它的 hb 次体上，拉动他们的分子结构 (t form → r form)，使得氧分子很容易进入。
这样的结果是，若 hb 分子上的任何一个次体接受到氧分子，则将会使得其它的几个次体构造改变，大大提高它们结合氧的能力，是一种感受环境氧分子的机制。因此，环境的氧分子浓度可调节 hb 的携氧能力，使 hb 能够判断何时要吸收，何时要放出氧分子。
porphyrin: 卟啉。
hb 血红蛋白是很有智慧的分子，它的行为曲线是一种 s 型的方式，也就是在低氧浓度时，它对氧分子的吸收作用并不强，但在高氧浓度时，就有很强的吸收能力。反之，mb 就不管氧浓度如何，一昧地吸收所有的氧分子。这是因为两者所分布的地点不同，所负的生理意义也不同。
比较 hb 在运动中的肌肉与在动脉中的携氧能力，有显著不同；因此 hb 会在高氧浓度的肺部中尽量携带充分的氧分子，等循环到肌肉的低氧浓度环境，便会大量释出氧分子，给在地的 mb 去携带，以便供给肌肉细胞使用。
8. 热休克蛋白与分子伴侣。
pauling在建立螺旋模型时的主要假设是什么？
helix: 螺旋。
1) right handed (右手旋)
2) 每 3.6 氨基酸绕一圈，每圈 5.4 高。
3) carbonyl (c=o) 与下游 h-n- 生成氢键。
4) 每个氢键以 13 个原子夹着 (13)
5) 整个 helix 呈圆筒狀，且有偶极性。
第二章酶结构与功能。
1.乒乓反应。
双底物酶促反应动力学分类。
序列反应 （sequential reactions）
有序反应 （orderd reactions）
随机反应 （random reactions）
乒乓反应 （ping pong reactions）
酶同a的反应产物（p）是在酶同第二个底物结合之前释放出来，作为这一过程的结果， 酶转化为一种修饰酶形式e’,然后再同底物b反应生成第二个产物q, 和再生为未修饰的酶形式e.
氨基转移酶就属于这类。
乒乓机制的动力学方程。
2.竞争性抑制作用。
酶抑制作用的类型：
不可逆抑制作用（irreversible inhibition）
抑制剂与酶的必需基团以共价键相结合引起酶活力丧失，不能用透析、超滤等物理方法去除抑制剂而使酶复活。
可逆抑制作用（ reversible inhibition ）
抑制剂与酶以非共价键相结合引起酶活力下降或丧失，能用物理方法去除抑制剂而使酶复活。它分为三种：竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制。
竞争性抑制：
特点： 竞争性抑制剂与底物结构相似；
增加[s]可减弱抑制作用；
酶的vmax不变，而km值增大。
竞争性抑制曲线 ，km 变大，vmax不变。
3.酶的催化机制。
酶的活性中心：酶的活性中心是指结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是一级结构相隔很远，而三维结构比较靠近的氨基酸残基形成的三维实体。酶的活性中心包括两个功能部位：
结合部位和催化部位。
1．结合部位（ binding site）：与底物结合，决定酶的专一性。
2．催化部位（ catalytic site ）：催化底物键的断裂形成新键，决定酶的催化能力。
酶活性部位的特点。
1. 活性中心只占酶分子总体积的很小一部分，往往只占整个酶分子体积的1%-2%。催化中心一般由2～3个残基（和辅因子）组成，最常见的残基如his、ser、asp等。
结合中心因酶而异。
2. 酶的活性部位是一个三维实体，具有三维空间结构。
3. 酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，而是在酶和底物的结合过程中，底物分子或酶分子、有时是两者的构象同时发生了一定的变化后才互补的，此时催化基团的位置正好处在所催化底物键的断裂和即将生成键的适当位置，这个动态辨认过程称为诱导契合（induced-fit）.
4. 酶的活性部位位于酶分子表面的一个裂隙（crevice）内。裂隙内是一个相当疏水的环境，从而有利于同底物的结合。
5. 底物靠次级键较弱的力与酶结合。
6. 酶的活性部位具有柔性和可运动性。
影响酶催化效率的有关因素。
1. 底物和酶的邻近效应（approximation）与定向效应（orientation）
邻近效应：在酶促反应中，由于酶和底物分子之间的亲和性，底物分子有向酶的活性中心靠近的趋势，最终结合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效浓度大大增加的效应。
定向效应：当专一性底物向酶活性中心靠近时，会诱导酶分子构象发生改变，使酶活性中心的相关基团和底物的反应基团正确定向排列，同时使反应基团之间的分子轨道以正确方向严格定位，使酶促反应易于进行。以上两种效应使酶具有高效率和专一性特点。
2. 底物的形变(distortion)和诱导契合(induced fit)
酶-底物复合物形成时，酶分子构象发生变化，底物分子也常常受到酶的作用而发生变化，甚至使底物分子发生扭曲变形，从而使底物分子某些键的键能减弱，产生键扭曲，有助于过度态的中间产物形成，从而降低了反应的活化能。
3.酸碱催化（acid-base catalysis）
酸-碱催化可分为狭义的酸-碱催化和广义的酸-碱催化。
广义酸－碱催化是指通过h+和oh-以及能提供h+和oh-的供体进行的催化。
酶参与的酸-碱催化反应一般都是广义的酸－碱催化方式。
影响酸碱催化反应的因素包括酸碱强度及质子传递的速率。
his咪唑基的解离常数约6.0，咪唑基解离下来的质子浓度与水中的[h+]相近，在中性条件下，一半以酸形式存在，一半以碱形式存在；同时，咪唑基接受质子和供出质子的速率十分迅速，半衰期小于10-10秒。
所以，his是酶中最有效最活泼的一个催化功能基团。
4.共价催化 （covalent catalysis）
又称亲核催化或亲电子催化，在催化时，亲核催化或亲电子催化剂能分别放出电子或汲取电子并作用于底物的缺电子中心或负电中心，迅速形成不稳定的共价中间复合物，降低反应活化能，使反应加速。
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