生。化。复。
习。重。
点。第一章蛋白质化学。
第一节氨基酸。
一、氨基酸的结构及分类。
1.是蛋白质的基本组成单位，参与蛋白质组成的只有20种。
coo—h3n— c —h
rl-a-氨基酸的结构通式（左旋）
2.分类：1）非极性疏水性氨基酸：丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。
2）极***氨基酸：甘、色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。
3）（重）酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸。
4）（重）碱性氨基酸：赖，组，精。
三、理化性质。
1.两性解离：hhh
hr— c — cooh ← r— c —coo— →r— c —coo—
nh3nh3nh3
静电荷 +101
ph〈piph=piph〉pi
阳离子兼性离子阴离子。
等电点：pi=1/2（pk1+pk2）
组氨酸的pi接近认得生理ph
2.紫外吸收性质：r基团含芳香环共轭双肩系统的色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸在近紫外区（220—230nm）有光吸收，其最大吸收分别为280nm、275nm、257nm。
多数蛋白质含这些氨基酸，利用该原理可测定蛋白质含量，蛋白质分子中色氨酸和酪氨酸最大吸收峰都在280nm。
3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸共同加热后被还原，其还原物与氨基酸加热分解的氨结合，再与一分子茚三酮缩合成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。
此反应可作为氨基酸定量分析方法。
四、肽。1.肽：氨基酸可相互结合成肽肽键：两个氨基酸之间产生的酰胺键（—co—nh—）
2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成
3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。
4.天然存在的活性肽：
1）谷胱甘肽gsh：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽。
具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。
在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，gsh可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，gsh被氧化成氧化性gssg，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为gsh
gsh的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与dna,rna或蛋白质结合，以保护机体（解毒）
2）多肽类激素及神经肽。
促甲状腺激素释放激素trh
1）由下丘脑分泌，促进垂体释放甲状腺素。
2）特殊结构的三肽 n端的谷氨酸环化成焦谷氨酸。
c端的脯氨酸酰化为脯氨酰胺。
神经肽：神经传导过程中起信号转导作用的肽类。。
p物质（10肽） 脑啡肽（5肽） 强啡肽（17肽）
第二节蛋白质的分子结构。
构型立体异构体分子中取代原子或基团在空间的取向，如几何异构体和光学异构体，构型互变需共价键的断裂与重建。
构象当单键旋转式取代基团形成不同的立体结构。
维持蛋白质构象的作用力。
1. 氢键多发生在多肽链中电负性很强的n或o晕n—h或o—h的h之间。水分子的h和 –oh也能喝多肽链的有关原子或基团形成氢键。在蛋白质二级结构中起着极重要的作用。
2. 范德华力当两个非键合原子处于一定距离时，这种力才能达到最大。
3. 疏水作用介质水分子对疏水基团的推斥或是疏水基团为了避开水分子而被迫靠近。
4. 盐键即离子键，蛋白质中某些氨基酸在生理条件下，侧链是带电基团，它们之间可以形成离子键。
5. 二硫键多肽链内或不同的两个cys残基，在氧化条件下形成二硫键。
6. 配位键两个原子之间单方面提供共用电子对形成的共价键称为配位键。
蛋白质的分类：
1.根据组分：
1）单纯蛋白质 （2）结合蛋白质（非蛋白部分为结合蛋白的辅基）
2.形状和空间构象：
1）纤维状：长轴和短轴之比大于10，不溶于水，韧性。
2）球状：水溶性较好，结构更复杂。
第三节蛋白质结构与功能的关系。
一、一级结构是空间构象的基础。
1.空间构象遭破坏的核糖核酸酶只要一级结构未被破坏，就可能恢复到原来的**结构，功能依然存在。
2.一级结构是功能的基础。相似的一级结构具有相似的功能。
3.一级结构改变与分子病。
分子病：蛋白质分子发生变异所导致的疾病，为基因突变导致。
镰刀形贫血：谷氨酸缬氨酸。
酸***。水溶性血红白镰刀状，易碎。
二、蛋白质空间结构与功能的关系。
1.蛋白质的功能依赖于特定的空间结构。
氧解离曲线：hb第一个亚基与氧气结合促进第。
二、三个亚基与氧气结合，前三个与氧气结合，大大促进了第四个亚基与氧气集合。这种一个亚基与配体结合后，能影响蛋白质分子中另一个亚基与配体结合能力的效应称协同效应。
一个氧分子与hb亚基结合后引起亚基构象变化的效应称变构效应。
3.血红蛋白和肌红蛋白都是含有血红素辅基的蛋白质。
血红素是铁卟啉化合物，它是由4个吡咯环通过4个甲炔基相连成一个环形，fe2+居于环中。
1）肌红蛋白（mb）
是一个只有**结构的单链蛋白质，有8段a-螺旋结构。
整条多肽链结合成紧密球状分子，氨基酸上的疏水侧链大多在分子内部，极性及电荷则在分子表面。
mb分子内部有一个袋状室血，血红素居于其中。
血红素辅基与蛋白质部分稳定结合。
2）血红蛋白（hb）
具有4个亚基组成的四级结构，每个亚基结构中间有一个疏水局部，可结合1个血红素并结合1分子氧，因此1分子hb共结合4分子氧。
成年人红细胞中的hb主要由两条a-肽链，两条β-肽链组成，a链含141个氨基酸残基，β链含146个氨基酸残基。
胎儿期主要为α2, γ2，胚胎期为α2,ε2
hb亚基之间通过8对盐健，使4个亚基紧密结合而形成亲水的球状蛋白。
三、蛋白质空间的结构改变与疾病。
1.因蛋白质折叠错误或折叠不能导致构象变化引起的疾病，成为蛋白质构象病。
2.朊病毒：查不到任何核酸，对各种理化作用有很强抵抗力，传染性极强的蛋白质颗粒。
1）细胞型（正常型）：表达于脊椎动物细胞表面，存在于a-螺旋。
2）瘙痒性（致病型）：是prpc异构体，可胁迫prpc转化为prpsc，实现自我复制，并产生病理效应。
四、蛋白质的理化性质：
四补充。一、氨基酸分类。
1.带脂肪烃侧链的氨基酸：丙，缬，亮，异亮。
2.含芳香环：苯丙。
芳香族：酪，色。
3.含硫：甲硫氨酸含疏基：半胱氨酸。
4.亚氨基酸：脯氨酸含羟基：丝苏。
5.含酰胺基：谷氨酰胺，天冬酰胺 ⑧含羧基（酸性带负电）：天冬氨酸，谷氨酸。
二、肽。1.多肽链两端：自由氨基（氨基末端，n端），羧基（羧基末端，c端）
2.多肽命名：n端→c端。
3.多肽中肽链4个原子（c,o,n,h）和相邻两个a碳原子等6个原子位于同一酰胺平面，构成肽单元（peptide unit）
4.抗生素肽：抑制，杀死细菌的多肽。
eg:：短杆菌肽a，短杆菌素s，缬氨霉素等。
三、蛋白质的分子结构。
1.超二级结构：即模体（motif），指在多肽链内顺序上相互临近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚合体。
2.组合：a a a ，βaβ(最常见)
锌指结构：螺旋—突环—螺旋。
四、蛋白质空间结构与功能的关系。
1.血红蛋白的构象变化与结合氧。
1）hb与mb一样可逆地与氧气结合，氧含hb占总hb的百分数随氧气浓度变化而变化。
2）hb与mb的氧解离曲线，前者为s状曲线，后者为直角双曲线。
3）mb易与氧气结合，hb与氧气结合在氧气分压较低时难。
4）hb的氧解离曲线。
hb与氧气结合的s形曲线提示hb的4个亚基与4个氧气结合时平衡常数并不相同。
hb中最后一个亚基与氧气结合后时平衡常数最大。
hb中第一个亚基与氧气结合后，促进第二三个亚基与氧气结合，既而大大促进第四个亚基与氧气结合，该效应称为正协同效应。
协同效应定义：是指一个亚基与其配体（hb中的配体称为氧气）结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。促进正协同效应，抑制负协同效应。
五、蛋白质的分离与纯化：
1.提取：破碎组织和细胞，将蛋白质溶解于溶液中的过程称为蛋白质的提取。
生化复习重点
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