蛋白质的基本组成单位是氨基酸。
编码氨基酸：自然界存在的氨基酸有300余种，构**体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。
氨基酸的分类。
所有的氨基酸均为l型氨基酸（甘氨酸）除外。
根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。
1）非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（gly）、丙氨酸（ala）、缬氨酸（val）、亮氨酸（leu）、异亮氨酸（ile）、苯丙氨酸（phe）、脯氨酸（pro）。
2）极***氨基酸：色氨酸（trp）、丝氨酸（ser）、酪氨酸（tyr）、半胱氨酸（cys）、蛋氨酸（met）、天冬酰胺（asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（thr）。
3）酸性氨基酸：天冬氨酸（asp）、谷氨酸（glu）。
4）碱性氨基酸：赖氨酸（lys）、精氨酸（arg）、组氨酸（his）。
含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－sh）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。
芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。
唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。
营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。
在某一ph环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的ph值称为该氨基酸的等电点（pi），氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pi值的计算如下：
pi＝1/2（pk1 + pk2）,(pk1和pk2分别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。
氨基酸的紫外吸收性质。
1）吸收波长：280nm
2）结构特点：分子中含有共轭双键。
3）光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸。
4）呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。
表1-1 蛋白质分子结构的比较。
模体：蛋白质分子中，由两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象并发挥特定的作用。
分子伴侣：能够可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，引导肽链正确折叠的存在于细胞内的一类蛋白质，也对蛋白质二硫键正确形成起到重要作用。
蛋白质空间结构与功能的关系。
1.蛋白质空间结构由一级结构决定，其空间结构与功能密切相关。
2.血红蛋白（hb）由四个亚基组成，两个α亚基，两个β亚基。记忆要点如下：
1)血红蛋白分子存着紧张态（t）和松弛态（r）两种不同的空间构象。
2)t型和氧分子亲和力低，r型与氧分子的亲和力强，四个亚基与氧分子结合的能力不一样。
3)第一个亚基与氧分子结合后，使hb分子空间构象发生变化，引起后一个亚基与氧分子结合能力加强(正协同效应)。
4)肌红蛋白分子只有一个亚基，不存在变构效应。
3.协同效应：指一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中的另一个亚基与配体的结合能力。促进作用则为正协同效应；反之为负协同效应。
4.变构效应：蛋白质分子的亚基与配体结合后，引起蛋白质的构象发生变化的现象。
5.结构域：大分子蛋白质的**结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。
疯牛病：是由朊病毒蛋白引起的一组人和动物神经退行性病变，具有传染性、遗传性或散在发病的特点。生物体内含有正常的α-螺旋形式的prpc，转变为异常的β-折叠形式的prpsc具有致病性。
蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，导致理化性质的改变和生物活性的丧失。
核酸的元素组成：主要由碳、氢、氧、氮、磷组成，磷的含量较为稳定，占核酸总量的9-10%。
表2-2 dna分子结构的比较。
表3-1 酶及酶的相关概念。
酶促反应的特点。
酶促反应具有极高的效率：降低反应的活化能，但不改变反应的平衡点。
酶促反应具有高度的特异性：
绝对的特异性：仅作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定的产物。如脲酶和琥珀酸脱氢酶。
相对的特异性：作用于一类化合物或一种化学键。如脂肪酶、磷酸酶、蛋白酶等。
立体异构特异性：仅作用于底物的一种立体异构体，如乳酸脱氢酶催化l-乳酸；延胡索酸酶催化反式丁烯二酸与苹果酸间的裂解。
酶促反应的可调节性：⑴酶量调节； ⑵酶催化效率调节； ⑶改变底物浓度进行调节。
酶促反应的高效不稳定性：由于酶的本质是蛋白质，易受理化因素的影响。
一、 糖无氧氧化的基本反应过程、能量生成、关键酶调节及生理意义。
糖的无氧氧化：又称糖酵解，葡萄糖在缺氧或供氧不足情况下，生成乳酸的过程。
基本反应过程：分为两个反应阶段，全程在胞浆中进行。
第一阶段：糖酵解途径，由一分子葡萄糖分解分成两分子丙酮酸的过程。
记忆要点：反应的“一、二、三”。
一次脱氢：3-磷酸甘油醛→1,3-二磷酸甘油酸 + nadh+h＋的氧化过程。
二次底物水平磷酸化过程：各生成1分子atp
1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸 + atp
磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸 + atp
二次atp消耗的反应：
葡萄糖 + atp → 6-磷酸葡萄糖。
6-磷酸果糖 + atp → 1,6-二磷酸果糖。
二个磷酸丙糖的生成：1,6-二磷酸果糖裂解为磷酸二羟丙酮和3-磷酸甘油醛。
二个atp的净生成：2（底物水平磷酸化）×2（磷酸丙糖）－2（atp消耗）
三次不可逆性反应，三个关键酶的参与。
已糖激酶催化葡萄糖 → 6-磷酸葡萄糖。
6-磷酸果糖激酶-1 催化 6-磷酸果糖 → 1,6-二磷酸果糖。
丙酮酸激酶催化磷酸烯醇式丙酮酸 → 丙酮酸。
第二阶段：丙酮酸还原生成乳酸，所需的氢原子由前述‘一次脱氢’过程提供，反应由乳酸脱氢酶催化，辅酶是nad+。
糖酵解的调节：主要在三个关键酶上的调节（见表4-1）。
表4-1 糖酵解关键酶的调节。
糖酵解的生理意义。
迅速提供能量，对肌收缩更为重要。
成熟红细胞的供能。
神经组织、白细胞、骨髓等代谢活跃的组织，即使不缺氧也多由糖酵解提供能量。
二、 糖有氧氧化的基本反应过程、能量生成、关键酶调节及生理意义。
糖有氧氧化的定义：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化生成水和二氧化碳的过程。
基本反应过程：分为三个反应阶段。
第一阶段：糖酵解途径生成丙酮酸，同前述糖酵解过程。
第二阶段：丙酮酸进入线粒体后，氧化脱羧生成乙酰coa
总反应式为：丙酮酸 + nad＋ +辅酶a → 乙酰coa + nadh+h＋ +co2
反应不可逆，由丙酮酸脱氢酶复合体催化。
参与反应的辅酶有：硫胺素焦磷酸酯（tpp）、硫辛酸、fad、nad＋、coa
第三阶段：三羧酸循环及氧化磷酸化，生成大量的atp和水。
记忆要点：反应有“一、二、三、四”。
一次底物水平磷酸化反应。
琥珀酰coa → 琥珀酸 + gtp
二次脱羧基反应（同时伴随有脱氢反应）
异柠檬酸 → 酮戊二酸 + co2 + nadh+h＋
α-酮戊二酸 → 琥珀酰coa + co2 + nadh+h＋
三次关键酶的催化。
柠檬酸合成酶催化草酰乙酸 + 乙酰coa → 柠檬酸。
异柠檬酸脱氢酶催化异柠檬酸 → 酮戊二酸 + co2 + nadh+h＋
α-酮戊二酸脱氢酶催化 α-酮戊二酸 → 琥珀酰coa + co2 + nadh+h＋
四次脱氢反应。
异柠檬酸 → 酮戊二酸 + co2 + nadh+h＋
α-酮戊二酸 → 琥珀酰coa + co2 + nadh+h＋
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