蛋白质。
1. 20种氨基酸的名称，三字符号，侧链结构特点，及其分类方法。
各种氨基酸的区别在于侧链r基的不同。20种基本氨基酸按r的极性可分为非极性氨基酸、极性氨基酸（不带电荷氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸）。
非极性氨基酸。
丙氨酸ala，缬氨酸val， 亮氨酸leu，异亮氨酸ile ，脯氨酸pro，甲硫氨酸meth
极性氨基酸：苯丙氨酸：phe 色氨酸 ：trp
苯丙氨酸phe 色氨酸trp（r基团疏水性强，在蛋白质高级结构中成疏水键，稳定高级结构。
碱性氨基酸：在ph值7.0时侧链基团带正电荷。
精氨酸 arg，赖氨酸 lys，组氨酸 his
酸性氨基酸天冬氨酸 asp ，谷氨酸 glu
非解离的极性氨基酸(比非极性r基氨基酸易溶于水，侧链中含有不解离的极性基。)
丝氨酸 ser 苏氨酸thr 酪氨酸tyr 天冬酰胺asp
谷氨酰胺glu 半胱氨酸cys 甘氨酸 gly
2.氨基酸的性质。
紫外吸收特性：
构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(<220nm)均有光吸收。
在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸（tyr、278nm）、色氨酸(trp、279)和苯丙氨酸(phe、259)能够吸收紫外光——共轭双键有吸收能力。tyr的 max＝275nm，phe的 max＝257nm，trp的 max＝280nm。平均 max＝280nm
等电点： 光谱分析证明，氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化(-nh3+)形式存在，羧基是以离解状态(-coo-)存在。
氨基酸是个两性电解质，既可进行酸解离也可进行碱解离，这样，氨基酸在水溶液中就可能带电，+或-，以及呈电中性，到底是什么情况，完全由溶液的ph值来决定。
试剂，原理。及其运用。
1)与茚三酮反应：在加热条件下，所有的游离α—氨基酸都有此反应，并产生蓝紫色物质，但脯氨酸与茚三酮反应产生的为黄色物质。因为它们是亚氨基酸，反应不释放nh3，而直接生成黄色物质。
应用：比色分析（定量氨基酸） 、显色剂 、气体分析法
3、维系蛋白质的结构的作用力。
一级结构：肽键、二硫键（都属于共价键）
二级结构：氢键（主链上—c=o—和n—h之间形成）
三、四级结构：二硫键、次级键（氢键、疏水键、离子键、范德华力、配位键）
空间结构与功能的关系：蛋白质执行其生物功能需要相应的空间结构。
变构效应（别构效应）：蛋白质在表达功能的过程中构象发生变。
化的现象 例如：血红蛋白的载氧气过程说明蛋白质构象发生变化与功能的关系
蛋白质理化性质：
沉淀作用：蛋白质在水中形成了稳定的胶体，如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜和电荷，则胶体就不稳定而出现沉淀。蛋白质可因加入盐、有机溶剂、重金属、某些酸等试剂，破坏胶体稳定条件，而产生沉淀。
亲水胶体大多数球状蛋白溶于水，能形成稳定的胶体溶液。
胶体性质：蛋白质是高分子化合物，由于分子量大，在水溶液中形成的颗粒直径在1～100纳米（nm）之间，具有胶体溶液的特征：如布朗运动、丁达尔现象、电泳现象、不能透过半透膜、并具有吸附能力。
蛋白质的光学性质：λmax=280 nm，蛋白质具有紫外光吸收性质，可用于蛋白质含量的定量测定。——酪、色、苯丙）（共轭双键）利用这个性质，可以对蛋白质进行定性鉴定。
蛋白质带电性的原因（酸、碱性）：肽链末端的—nh3+、—coo—，侧链上还有许多可解离的基团。
蛋白质的变性-功能丧失：
天然蛋白质因受到物理和化学的因素影响，使蛋白质严格的空间结构受到破坏，（但不包括肽键的裂解），从而引起蛋白质若干理化性质和生物学性质的改变，这种现象称为蛋白质变性作用
3、变性的本质。
二、三、四级空间结构被破坏，变性因素破坏了维持蛋白质空间结构的各种次级键以及二硫键。 但一级结构完好（一级结构破坏-降解），溶解度下降，蛋白质的组成成分和分子量不变
4、变性蛋白的特征 ：
1）、生物活性的丧失——最主要标志
2）、理化性质的改变：
溶解度下降易沉淀 ，结晶能力丧失，渗透压力、和扩散速度降低；粘度、旋光性负值上升，等电点上升
3）、生化性质的改变
分子结构伸展松散，容易被蛋白酶分解。
七、蛋白质含量的测定：
1.定氮法：灵敏度较低 2.双缩脲法：样品量0.2-1.7mg/ml
蛋白质分子中含有许多肽键结构，在碱性溶液中能与cuso4反应产生紫红色/兰紫色络合物。
适合含有二个或二个以上肽键结构的化合物。
法：在碱性条件下磷钼酸、磷钨酸混合试剂与酪氨酸上的酚发生反应，生成蓝色化合物，将其与双缩脲法结合起来，蛋白质形成两种颜色的混合物，蓝绿色，在650nm具有特定的吸收。灵敏度较高25g-250g/ml.
4.考马斯亮蓝法：考马斯亮蓝g250是一种带有负电荷的染料，在酸性条件下，可与蛋白质上的正电荷结合，形成蓝色化合物，在595nm具有特定吸收，反应简便、快速、灵敏度高，5-50 g/ml.
5.紫外吸收法λ=280nm，由于核酸在260nm具有光吸收，对测定干扰较大，可采用280nm、260nm同测法。蛋白质浓度mg/ml＝1.45a280-0.74a260
蛋白质分离纯化技术：
原则：溶解性、分子大小、电荷及特殊的亲和力。
相应的分离纯化技术：
根据分子大小分离：透析、超滤。
利用溶解度差别分离：酸碱度控制，盐析，有机溶剂沉淀。
色谱技术。电泳技术。
名词解释：分子病：一级结构的变化引起功能的变化。
肽链：多个氨基酸形成的肽叫多肽， 呈链状故又称多肽链。
基酸的等电点：在某一定ph溶液中，氨基酸所带的正电荷和负电荷相等时的ph,称为该氨基酸的等电点。
必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
亚基：蛋白质的最小共价单位。由一条多肽链或以共价键连接在一起的几条多肽链组成。(2)寡蛋白质的功能单位；大分子的亚结构，如细菌70s核蛋白体中的30s或50s亚基。
肽键：一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
蛋白质一级结构：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
蛋白质二级结构：指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕的方式。二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的，氢键是稳定二级结构的主要作用力。
**结构定义：多肽链上的所有原子，包括主链和残基的侧链，在三维空间上的分布。（疏水键对维持蛋白质的**结构起着重要的意义）
四级：由两条或两条以上的具有**结构的多肽链聚合而成特定构象的蛋白质分子叫四级结构。
超二级结构 ：是指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。通常有。
-螺旋：蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状。螺旋样盘卷前进， 3.
6个aa/螺圈，上升 0.54nm； aa间的距离为0.15nm;aa侧链向外，螺旋稳定性靠氢键维系蛋白质中的螺旋几乎为右手螺旋。
-折叠：β—折叠是多肽链的折叠形式，两条或多条几乎完全伸展的肽链通过链间的氢键交联而形成的。
结构域 ：是在超二级结构基础上进一步绕曲折叠成紧密的近似球状的结构。在空间上彼此分隔，各自具有部分生物功能的结构。
蛋白质复性：去除变性因素后，变性蛋白恢复原来的空间结构，恢复生物活性的现象。
盐溶：分子在等电点时，相互吸引，聚合沉淀，加入少量盐离子后破坏了这种吸引力，使分子分散，溶于水中。
盐析：蛋白质分子表面的疏水区域，聚集了许多水分子，盐浓度高时，这些水分子被盐抽出，暴露出的疏水区域相互结合，沉淀。
沉降速度（沉降系数）：单位（cm）离心场里的沉降速度称为沉降系数，用s表示。一个s单位，为1×10-13秒
sanger 反应： 在弱碱性溶液中，氨基酸的α-氨基很容易与2，4-二硝基氟苯作用，生成稳定的黄色2，4-二硝基苯氨基酸。
edman 反应：在弱碱性条件下，氨基酸中的α—氨基与ptc反应，生成相应的ptc—氨基酸，在无水酸中，ptc—氨基酸环化成pth—氨基酸。
酶：化学本质： 1.
酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子，又称为生物催化剂 2.酶催化的生物化学反应，称为酶促反应 3.绝大多数的酶都是蛋白质 4.
生物体内一切生化反应都需要酶的催化才能进行 5.通常把被酶作用的物质称为该酶的底物
酶的催化作用特征。
1、酶和一般催化剂的共性：
1）用量少而催化效率高； 2）它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡3）酶本身在反应前后不发生变化 4）酶能够降低反应的活化能，从而加速反应的进行。
1）高效性：酶的催化作用可使反应速度提高10的6次 -10的13次倍。
2）高度专一性：
3）反应条件温和对环境变化敏感。
酶的命名 ：
习惯命名法：
1、根据其催化底物来命名，淀粉酶、脂肪酶。
2、根据所催化反应的性质来命名，水解酶、转移酶。
3、结合上述两个原则来命名，琥珀酸脱氢酶。
4、有时在这些命名基础上加上酶的**或其它特点。 胃蛋白酶。
2、系统命名法。
系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。
底物1：底物2…… 反应性质 + 酶。
例如：酶促反应：
谷氨酸 + 丙酮酸 --酮戊二酸 + 丙氨酸
习惯名称：谷丙转氨酶。
系统名称：丙氨酸： -酮戊二酸氨基转移酶。
酶的分类：1) 氧化-还原酶 ( 2) 转移酶 (3) 水解酶 (4) 裂解酶 (5) 异构酶 (6) 合成酶。
酶的组成(各定义，及双成分酶中各成分得定义)
按结构特点分：
单成分酶：只含氨基酸而不含其它成分。 酶蛋白——专一性和高效性
双成分酶（全酶）： 含酶蛋白——专一性和高效性和辅因子——决定反应性质（ 对热稳定的成分：vit、核苷酸、金属离子）
辅基：与酶蛋白结合紧密的辅因子。 辅酶：与酶蛋白结合松弛的辅因子。
按结构特点分：
单体酶：一个酶分子只由一条肽链构成mw=1.3-3.5×104全部为水解酶。
生化复习重点
生物化学复习思考题。第一章维生素。一 什么是维生素？如何分类？二 什么是维生素a原？维生素a有何功用？三 什么是活性维生素d3？有何功用？四 维生素e 有何功用？五 维生素k包括哪些？各来自何处？有何功用？六 什么是活性维生素b1？有何功用？七 什么是活性维生素b2？有何功用？八 什么是活性维生素p...
生化复习重点
生。化。复。习。重。点。第一章蛋白质化学。第一节氨基酸。一 氨基酸的结构及分类。1.是蛋白质的基本组成单位，参与蛋白质组成的只有20种。coo h3n c h rl a 氨基酸的结构通式 左旋 2.分类 1 非极性疏水性氨基酸 丙 缬 亮 异亮 苯 脯，甲硫。2 极 氨基酸 甘 色 丝 酪 半胱 苏...
生化复习重点
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