1：解释下列名词。
变构蛋白：即其活性的调节是由效应物（大多数为小分子化合物）的介入而引起。这些小分子来自环境或中间产物。
变构酶的脱敏作用：变构酶经特殊处理（加热处理、0-5摄氏度低温处理、化学试剂（汞盐、对氯汞苯甲酸尿素等、透析、x射线照射、蛋白酶有限水解、ph的改变等等）后，不丧失酶活性而失去了对变构效应物的敏感性，称为脱敏作用。
共价调节酶：是一类由其它酶对其结构进行可逆共价修饰，使其处于活性和非活性的互变状态，从而调节酶活性。共价调节酶一般都存在相对无活性和有活性两种形式，两种形式之间互变的正、逆向反应由不同的酶催化。
磷酸化是可逆共价修饰中最常见的类型。
可逆的共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰或者化学修饰。在共价修饰过程中，酶无活性（或低活性）与有活性（或高活性）两种形式的互变，这两种互变由两种催化不可逆反应的酶所催化，后者又受激素调控的调控。
这种共价修饰是可逆的。
酶原激活：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原(zymogen),使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。
2：阐述酶活性调节的分子机制——酶的变构调节理论。
一些代谢物可与某些酶分子活性中心以外的部位可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称为变构调节。变构效应是指一种小分子物质与一种蛋白质分子发生可逆的相互作用，导致这种蛋白质的构象发生改变，从而改变种蛋白质与第三种分子的相互作用，变构蛋白质是表现变构效应的蛋白（例如阻遏蛋白），具有变构作用的酶称为变构酶。
别构（变构）酶的结构和特性。
1）别构酶是含多个亚基的四级结构的蛋白质（一般为四聚体），亚基的结构和功能可以相同，也可以不同。
2）别构酶分子中含有两个中心，即活性中心和调节中心，它们在空间上是分开的，可以在不同的亚基上，也可以在同一亚基的不同部位上。
3）每个别构酶的分子可以结合一个或多个配体（底物或效应物）理论上结合底物的最大数目与催化中心的数目相等。结合效应物的最大数目应与调节中心的数目相等。
别构（变构）酶的作用程序：
专一性代谢物与调节中心结合。
酶分子构象变化。
活性中心修饰。
抑制或促进酶活性。
3：阐述酶活性调节的分子机制——酶分子的共价修饰调节理论。
共价修饰：在其他酶的催化下，酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。
常见类型：磷酸化与脱磷酸化（最常见）
乙酰化与脱乙酰化。
甲基化与脱甲基化。
腺苷化和脱腺苷化。
sh与-s-s互变。
共价修饰的特点：
1）受共价修饰的酶存在有（高）活性和无（低）活性两种形式；
2）具有瀑布效应（级联效应）；
级联效应：3）调节效率高于别够调节；
4）磷酸化要消耗atp；
5）是体内经济、有效的快速调节方式。
4：阐述变构调节的特征。
1）参加与酶活性调节的变构因子是一类能与变构蛋白分子互补结合的小分子化合物，又称为效应物或调节性分子。
2）许多变构酶的反应动力学性质与一般酶不同，以酶反应初速率与基质浓度作曲线，得到的不是典型的双曲线，而是带点s形曲线，这种现象称为正协调作用。
3）效应物同调节性酶的结合与基质同酶的结合位点是分开的，但又相互联系的，用多种物理或化学方法处理能使酶脱敏，但保留其催化活性。
4）酶的活性中心及变构中心可同时被结合，变构中心的结合不一定是特异性的，可以结合不同的物质，产生不同的效应，变构中心的结合可能引起蛋白质分子构象的变化，从而影响酶活性中心的催化活性。
（5）变构效应是反馈抑制的基础，是调节代谢的有效方法。
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