第1章生物化学基础。
1、一句话问题。
1. 生命形式虽然千差万别，在就化学本质而言，他们具有一致性。
2. 生命体区别于非生命体的四个基本特征。
3. 有机体遵行热力学第一定律，通过增大环境的无序而使得自身有序化。
4. 生命体的信息流基本类同。
5. 根据ssu rna序列细胞分为三类，细菌、古细菌和真核细胞。古细菌与真核细胞更接近。
6. 线粒体和叶绿体是通过内共生进入真核细胞。线粒体**于紫细菌，叶绿体**于蓝细菌。
7. 细胞与细胞器<--超分子复合体<--大分子<--单体
8. 生物分子结构决定反应性、结构决定功能、结构也代表一种信息。
9. 细胞内是一个水环境，水为细胞内生化反应提供了反应介质，甚至直接参与反应。
第2章氨基酸与肽。
1、 概念。
1）蛋白氨基酸：参与蛋白质组成的20种氨基酸。
2）非蛋白氨基酸：不参与蛋白质组成的氨基酸。
3）兼性离子：既有带负电荷基团，又有带正电荷基团的离子称为兼性离子或两性离子，亦称偶极离子。
4）pi（等电点）：调节两性离子（氨基酸、蛋白质等）溶液的ph，时该两性离子所带的净电荷为零，在电场中既不向正极，也不向负极移动，此时，溶液的ph称为该两性离子的等电点。不同结构的两性离子有不同的等电点。
5）种属中具有相同功能的蛋白质和一个个体中既有一定关系却又不相同的蛋白质加以区别，前者称直系同源物(orthologues)，后者称旁系同源物(paralogues)。
6）pitc： 苯异硫氰酸酯
7）dnp：二硝基苯基氨基酸。
2、 简答。
1、 写出20中氨基酸的三字母和单字母缩写，哪些属于酸性，哪些属于碱性，哪些含羟基，哪些含硫元素。
一） 中性氨基酸。
1、alanine 丙氨酸 ala a
2、 glycine 甘氨酸 gly g
3、 valine 缬氨酸 val v
4、 leucine 亮氨酸 leu l
5、 isoleucine 异亮氨酸 ile i
二）含羟基或硫氨基酸。
6、 serine 丝氨酸 ser s
7、 threonine 苏氨酸 thr t
8、 cysteine 半胱氨酸 cys c
9、 methionine 甲硫氨酸 met m
三）酸性氨基酸及其酰胺。
10、 aspartic acid 天冬氨酸 asp asxd aspartate
11、 glutamic acid 谷氨酸 glu glxe glutamate
12asparagine 天冬酰氨 asn asxn
13、 glutamine 谷氨酰胺 gln glxq
四）碱性氨基酸。
14、lysine 赖氨酸 lys k
15、arginine 精氨酸 arg r
五）芳香族氨基酸。
17、phenylalanine 苯丙氨酸 phe f
18、tyrosine 酪氨酸 tyr y
19、tryptophan 色氨酸 trp w
六）杂环族氨基酸。
20、histidine 组氨酸 his h
21、 proline 脯氨酸 pro p
2、什么是sanger反应，什么是edman反应，它们在蛋白质测序过程中有何用途？
在弱碱性溶液中，氨基酸的α-氨基很容易与2，4-二硝基氟苯作用，生成稳定的黄色2，4-二硝基苯氨基酸，此反应称为sanger反应。埃德曼降解法edman degradation method 蛋白质或肽的氨基末端分析法之一。即在弱碱性条件下使之与异硫氰酸苯酯反应，然后用酸处理，从多肽链上仅使氨基末端残基以氨基酸的苯基乙内酰硫脲衍生物的形态游离出来，然后进行分析。
edman反应是从多肽链上仅使氨基末端残基以氨基酸的苯基乙内酰硫脲衍生物的形态游离出来，然后进行分析。
sanger反应可用于鉴定多肽或蛋白质的n-末端氨基酸。
3、 如何测定蛋白质的序列？
亚基还原解离，n末端确定，氨基酸组成确定， 两组以上酶解，edman降解确，每一个小片段的序列，序列拼接，对角线电泳确定二硫键位置。
第3章蛋白质的空间结构。
1、 概念。
肽键：蛋白质分子中氨基酸连接的基本方式。
肽平面：肽键是一个共振杂化体，共振的后果是肽键具有部分双键性质，不能绕键轴自由旋转，主键肽基或成为刚性平面，称为肽平面。
角 φ角：绕cα-n键轴旋转的二面角（c—n—cα—c ）称为φ,绕cα- c键轴旋转的二面角（n—cα—c—n）称ψ
超二级结构结构域：由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，充当**结构的构件，称为超二级结构。蛋白质的**结构常可分为1个和数个球状区域，折叠得较为紧密，各行其功能，称为结构域。
2、 简答。
1、 如何确定蛋白质的空间结构。
1） x射线衍射法。
2） 1、紫外差光谱2、荧光和荧光偏振、3圆二色性4、核磁共振。
2、 蛋白质的二级结构形式主要有哪几种，它们结构特点如何，主要由那种最用了驱动。
二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角，无规则卷曲。
-螺旋特点：重复性结构，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋，肽平面维持刚性结构。
-折叠特点：重复性结构，有平行和反平行两种方式，多肽链充分伸展，构想稳定。
-转角特点：非重复性结构，其构象是由第二残基α-碳和第三残基α-碳的二面角所规定的。
无规则卷曲特点：非重复性结构， 肽链主链的某些区域形成不规则的结构。
3、 驱动蛋白质形成空间结构的作用力是什么？
氢键、盐键、范氏引力、疏水键，4、 四级结构的形成对蛋白质由何意义。
1、增强结构稳定性。2、提高遗传经济性和效率。3、使催化基团汇聚在一起。4、具有协同性和别构效应。
5、 蛋白质中超二级结构主要有哪几种？
主要有αα、
α:这是一种α螺旋束，它经常是由两股平行或反平行排列的右手螺旋段互相缠绕而成的左手卷曲螺旋或称超螺旋。
αβ：它是由两段平行β折叠股和一段作为连接链的α螺旋组成，β股之间还有氢键相连。
β：反平行β折叠片。
6、 什么是蛋白质变性与复性，蛋白变性后都能复性吗，细胞内有一些蛋白质可辅助其它蛋白质的折叠，它们是什么，如何起作用（分子伴侣，二硫键异构酶pdi，肽基脯氨酰顺反异构酶ppi）？
由于外界因素的作用，使天然蛋白质分子的构象发生了异常变化，从而导致生物活性的丧失以及物理、化学性质的异常变化，称为蛋白质的变性。
除去变性因素后，在适当条件下，该变性蛋白尚能恢复其天然构象和生物学活性，这一现象称为蛋白质的复性。
不是所有的蛋白质变性后都能复性，主要是因为所需条件复杂。
辅助折叠的有分子伴侣，二硫键异构酶pdi，肽基脯氨酰顺反异构酶ppi，pdi与蛋白质底物的多肽主练结合，并优先与含半胱氨酸残基的肽发生相互作用。分子伴侣他们通过抑制新生肽链不恰当的聚集并排除与其他蛋白质不合理的结合，协助多肽的正确折叠。肽酰-脯氨酰顺反异构酶是蛋白质三维构象形成的限速酶，在肽链合成需形成顺式构型时，可使多肽在各脯氨酸弯折处形成准确折叠。
第4章蛋白质功能。
1、 概念。
氧饱和曲线：（p256）
bpg:2,3-二磷酸甘油酸，是血红蛋白的一个重要的别构效应物。
hbs：镰刀型细胞贫血症的红细胞之所以变形是因为不正常的血红蛋白引起的，这种蛋白称为hbs
抗原：能引起免疫反应的任何分子或病原体。
表位：一个单独的抗体或t细胞受体只能结合抗原内的一个特定的分子结构，也叫抗原决定簇。
单克隆抗体，多克隆抗体：多克隆抗体是识别一个抗原的不同抗原决定簇的多种抗体的混合物。单克隆抗体由同一个b细胞克隆合成并分泌，是一种均一的抗体，识别同一个抗原决定簇。
elisa：即酶联免疫吸附测定，他能快速筛查和定量一个抗原在样品中的存在
western blot：免疫印迹测定，对蛋白质样品进行凝胶电泳分离，然后凝胶板与硝酸纤维模板贴在一起，进行电泳转移，将凝胶上的蛋白条带转印到纤维模板上。
fab：两个单价的臀片段（mr45000）
fc：释放基部片段（mr50000）
mhc：称为主要组织相容性复合体的膜蛋白结合。
2、 简答。
1、 以血红蛋白和肌红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系。
血红蛋白(hb)就是一种最早发现的具有别构效应的蛋白质，它的功能是运输氧和二氧化碳，hb运输o2的作用是通过它对o2的结合与脱结合(释放)来实现的。hb有两种能够互变的天然构象（图2-4-1），一种叫紧密型(t型)，另一种叫松弛型(r型)。t型对o2的亲和力低，不易与o2结合；r型则相反，它与o2的亲和力高，易于结合o2。
2、 胎儿与**的血红蛋白和肌红蛋白有何不同。
早已知道胎儿红细胞中的血红蛋白hbf（α2γ2）对氧的亲和力比**的hba高。它的生理意义在于使胎儿血液流经胎盘时hbf能从胎盘的另一侧母体的hba获得氧气。如前面曾提及的这是因为γ链的第143位是丝氨酸（β链的143位是组氨酸），它使得hbf与bp**平下降，因而增加了hbf对氧的亲和能力。
3、 抗体分为哪几类，含量最多的是那种，它的结构特征是什么？
分为igg,iga,igm,igd和ige
最主要的是igg，它是由4条多肽链组成的，两条大的链称为重链或h链，两条小的链称为轻链或l链。他们通过非共价键和二硫键连接成mr150000的复合体。igg分子的两条重链在一端彼此相互作用，在另一端分别于轻链相互作用，形成y形结构。
4、 什么是分子病，举例说明一级结构和高级结构的关系。
由于基因或dna分子的缺陷，致使细胞内rna及蛋白质合成出现异常、人体结构与功能随之发生变异的疾病。
蛋白质的一级结构决定其高级结构。如核糖核酸酶含124个氨基酸残基，含4对二硫键，在尿素和还原剂β-巯基乙醇存在下松解为非折叠状态。但去除尿素和β—巯基乙醇后，该有正确一级结构的肽链，可自动形成4对二硫键，盘曲成天然**结构构象并恢复生物学功能。
5、 参与肌肉收缩的两种主要蛋白是什么，如何实现肌肉的收缩。
一类是所谓发动机蛋白质也称分子发动机，这类蛋白质主要有肌球蛋白、动力蛋白和驱动蛋白。另一类是作为分子发动机的基地或运动轨道的蛋白质，如微丝和微管他们是细胞骨架的重要成分。
发动机蛋白质是一类涉及移动或转运的机械化学酶，例如肌球蛋白实际上是一种atp酶，酶的活性中心在它的头部，这类酶能把核苷三磷酸（一般是atp）形式的化学能转变为收缩、游动一类的机械能。atp的水解驱动并控制蛋白质的构象变化，结果是一个分子（分子发动机）相对于另一个分子（微丝或微管）发生相对滑动或步行运动。
6、 抗体是由那种类型细胞产生，为什么抗体的数目远大于人类基因的数目，对应于某一种抗原的抗体是如何产生的？
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