生化课件答案

发布 2021-05-01 16:38:28 阅读 1673

蛋白质结构与功能。

1. 蛋白质的生物学功能有:作为生物催化剂;代谢调节作用;免疫保护作用;物质的运输和存储;运动与支持作用;参与细胞间信息传递。

2. 蛋白质的基本结构单位是(氨基酸)有(20)种。

3. 氨基酸分类:可根据侧链结构和理化性质进行分类(非极性脂肪族氨基酸、极***氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸)

4. 氨基酸的理化性质:两性解离:

氨基酸是两性解离电解质,其接力程度取决于所处的酸碱度;紫外吸收:色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近,大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法;茚三酮反应:氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm处。

由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法。

5. 肽键:有一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。

6. 蛋白质。

一、二、三、四级结构的定义、维系稳定的化学键。

蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从n-端至c-端的氨基酸排列顺序,主要的化学键是肽键,有些蛋白质还包括二硫键。

蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,及该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象,主要的化学键是氢键。

蛋白质的**结构是整条肽链中的全部氨基酸残基的相对空间位置,及肽链中的所有原子在三维空间的排布位置,主要的化学键有疏水键、离子键、氢键和范德华力等。

蛋白质的四级结构是蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,亚基之间的结合主要是氢键和离子键。

7. 蛋白质二级结构的形式、主要特点及影响因素。

-螺旋:多肽链主链绕中心轴旋转,形成棒状螺旋结构,每个螺旋含有3.6个氨基酸残基,螺距为0.

54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm;α-螺旋结构的稳定性主要靠链内氢键,每个氨基酸的n-h和第四个肽键的羰基氧形成氢键; 天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。

-折叠:两条或多条几乎完全伸展的多肽链侧向聚集在一起,通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定;氨基酸之间的轴心距为0.35nm和0.

325nm;β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。

-转角:常发生于肽链进行180度回折时的转角上,结构较特殊,第二个残基常为脯氨酸。

无规卷曲:用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构,没有确定规律性的部分肽链构象,肽链中肽键平面不规则排列,属于松散的无规卷曲。

影响因素:蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关,蛋白质的空间构象是其功能活性的基础,构象发生变化,其功能活性也随之改变。蛋白质变性时,由于其空间构象被破坏,故引起功能活性丧失,变性蛋白质在复性后,构象复原,活性即能恢复。

8. 肽平面(peptide plane):肽链主链上的肽键因具有双键性质,不能自由旋转,使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。

模体(motif):二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象。

结构域:分子量较大的蛋白质长可折叠成多个结构较为紧密的区域,并各行其功能。

9. 举例说明蛋白质结构与功能的关系。

蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构。蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的属性或所表现的性质。一级结构相同的蛋白质,其功能也相同,二者之间有统一性和相适应性。

10. 简述蛋白质溶液维持稳定的因素:颗粒表面电荷、水化膜。

11. 引起蛋白质变性的因素有哪些?变性蛋白质有何变化?

常见因素有加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等;变性蛋白质 :生物活性丧失;某些理化性质的改变,如溶解度降低而产生沉淀;生物化学性质的改变,蛋白质变性后,分子结构松散,不能形成结晶,易被蛋白酶水解。

12. 蛋白质等电点:当蛋白质溶液处于某一ph时,蛋白质解离成正负离子的趋势相等,即成为兼性离子,静电荷为零,此时溶液的ph称为蛋白质的等电点。

蛋白质变性:蛋白质在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,称为蛋白质的变性。

核酸结构与功能。

1. dna与rna在化学组成上的区别。

2. dna二级双螺旋结构的要点。

dna是反向平行、右手螺旋的双链结构;dna双链之间形成了互补碱基对;疏水作用力和氢键共同维持着dna双螺旋结构的稳定。

3. 比较dna和rna在组成、结构、功能上的不同。

4. 试述mrna、trna、rrna的结构特点和功能。

5. 帽子结构:大部分真核细胞mrna的5’—末端都以7—甲基鸟嘌呤—三磷酸核苷为起始结构,这种结构为帽子结构。

核酶:某些小rna分子具有催化特定rna降解的活性,这种具有催化作用的小rna被称为核酶;

dna变性(dna denatur):在某些理化因素下,dna双链解离为两条单链的过程。

增色效应(hyperchromic effect):dna变性时,其溶液在260nm处的吸光度增高的现象。

核酸分子杂交(molecular hybridization of nucleic acid):杂化双链可以在不同的dna单链之间形成,可以在rna单链之间形成,甚至还可以在dna单链和rna单链之间形成的现象酶。

1. 酶:一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。

2. 酶的分子组成:分为单纯酶和结合酶,全酶由酶蛋白和辅助因子组成。

3. 酶的活性中心(active center):必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物的区域

必需基团(essential group):酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,一些与酶活性密切相关的化学基团。

同工酶(isozyme,isoenzyme):催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

4. 酶促反应的特点:极高的效率、高度的特异性、可调节性。

5. 思考为什么酶能更有效地降低反应的活化能?

酶与底物的特异结合是释能反应,释放的结合能是降低活化能的主要能量**。

6. 影响酶促反应速度的因素:酶浓度、底物浓度、ph、温度、抑制剂、激活剂等。

7. 米-曼氏方程式: vmax[s]

v=——km+[s]

曲线特点:在其他因素不变的情况下,底物浓度对反应速率的影响呈矩形双曲线关系。

8. km的大小:km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。

意义:km是酶的特征性常数之一,只与酶的结构、底物和反应环境有关,与酶的浓度无关;km可近似表示酶对底物的亲和力;同一酶对于不同底物有不同的km值。

双倒数作图求km:

1 km1— =1/[s]+

v vmaxvmax

9. 磺胺药抑菌的基本原理:对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时,不能直接利用环境中的叶酸,而是在菌体内二氢叶酸合成酶催化下,以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸。

二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前体。磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似,是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂,抑制二氢叶酸合成。细菌则因此造成核苷酸与核酸合成受阻而影响其生长繁殖。

10. 可逆性抑制的类型及特点。

11. 酶的调节方式有:酶活性的调节(快速调节);酶含量的调节(缓慢调节)

12. 酶分类:氧化还原酶;转移酶;水解酶;裂解酶;异构酶;合成酶。

13. 变构调节:一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆性结合,使酶构象改变,从而改变酶的催化活性的调节方式。

共价修饰调节:在其他酶的催化作用下,某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆性的共价结合,从而改变酶的催化活性的调节方式。

酶原的激活:在一定条件下,酶原向有活性酶转化的过程。

酶活性(enzyme activity):酶催化化学反应的能力,其衡量的标准是酶促反应。

14. 思考酶与医学的关系:酶和疾病密切相关:

酶的质、量与活性的异常均可引起某些疾病,酶的测定有助于对许多疾病的诊断,酶和某些疾病的**关系密切;酶在医学上的应用领域广泛:酶作为实际用于临床检验和科学研究,酶的分子工程是方兴未艾的酶工程学糖酵解代谢小结。

1. 糖酵解代谢概念:在缺氧条件下,葡萄糖或糖原分解为乳酸的过程称为糖酵解;反应部位:胞浆。

2. 三个关键酶催化三步不可逆反应产能的方式和数量。

方式:底物水平磷酸化。

净生成atp数量:从g开始 2×2-2 = 2atp从gn开始 2×2-1= 3atp

3. 意义:缺氧时迅速提供能量;为红细胞及代谢活跃组织提供能量糖有氧氧化小结。

生化课后答案

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