酶作业参***。
一、名词解释。
辅酶、辅基、同工酶、诱导契合学说、活性中心、米氏常数、米氏方程、酶活力、酶活力单位、酶的比活力、可逆抑制作用、不可逆抑制作用。
辅基：指与酶蛋白结合得比较紧密，用透析法不能除去的酶的辅助因子。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。
辅酶：指与酶蛋白结合得比较疏松，用透析或其他物理方法从全酶中除去的辅助因子。
同工酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成及理化性质却有所不同的一组酶。
诱导契合学说：当酶分子与底物分子接近时，酶分子受底物分子诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。
活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。【或者这么答：
由若干个在一级结构上相距很远，但在空间结构上彼此靠近的氨基酸残基集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并将底物转化为产物，对于结合酶来说，辅酶或辅基往往是活性中心的组成成分。】
米氏常数（km值）：是米氏酶的一个重要参数。ｋm值是酶反应速度（v）达到最大反应速度（vmax）一半时底物的浓度（单位mol或mmol）。
米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。
米氏方程：表示一个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度（[s]）关系的动力学方程，v=vmax[s]/(km+[s])。
酶活力：也称酶活性，指酶催化一定化学反应的能力，可用在一定条件下它所催化的某一化学反应的速度表示。单位：浓度/单位时间。
酶活力单位：酶活力的度量单位。指在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。
酶的比活力也称为比活性，指每毫克酶蛋白所具有的活力单位数，有时也用每克酶制剂或每毫升酶制剂所含的活力单位数来表示。酶的比活力是表示酶制剂纯度的一个重要指标，对同一种酶来说，酶的比活力越高，纯度越高。
不可逆抑制作用：某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的必须基团结合，而使酶失活，抑制剂不能用透析、超滤等物理方法除去，由这样的不可逆抑制剂引起的抑制作用称不可逆抑制作用。
可逆抑制作用：可逆抑制作用的特点是抑制剂以非共价键与酶蛋白中的必须基团结合，可用透析等物理方法除去抑制剂而使酶重新恢复活性。
正协同效应：当底物与一个亚基上的活性中心结合后，引起酶分子构象的改变，使其它亚基的活性中心与底物的结合能力增强的作用，称为正协同效应。
共价修饰调节：指一类可在其它酶的作用下对其结构通过共价修饰（如磷酸化、腺苷酰化），使该酶在活性形式与非活性形式之间相互转变，这种调节称为共价修饰调节。（这两个名词解释是补充的，我认为也很重要）
二、分析思考题。
1、什么是酶？酶与一般非酶蛋白质和无机催化剂有何区别？
2、酶有几大类？每类的典型功用为何？
3、试说明酶的催化的高效机制？
4、竞争性抑制与非竞争性抑制的不同点是什么？
5、当某一酶促反应的速度从最大速度的10%提高到90%时，其底物浓度要作多少的改变？
1.区别：主要是催化效率的高低。
2．6大类酶，氧转水裂异连。
3. 底物与酶分子的邻近效应、诱导契合效应、共价催化作用、酸碱催化作用。
4. ①竞争性抑制是指抑制剂i和底物s对游离酶e的结合有竞争作用，互相排斥，已结合底物的es复合体，不能再结合i；同样已结合抑制剂的ei复合体，不能再结合s。多数竞争性抑制在化学结构上与底物s相似，能与底物s竞争与酶分子活性中心的结合，因此，抑制作用大小取决于抑制剂与底物的浓度比，加大底物浓度，可使抑制作用减弱甚至消除。
竞争性抑制作用的双倒数曲线与无抑制剂的曲线相交于纵坐标i/vmax处，但横坐标的截距，因竞争性抑制存在而变小，说明该抑制作用，并不影响酶促反应的最大速度vmax，而使km值变大。
非竞争性抑制是指抑制剂i和底物s与酶e的结合互不影响，抑制剂i可以和酶e结合生成ei，也可以和es复合物结合生成esi。底物s和酶e结合成es后，仍可与i结合生成esi，但一旦形成esi复合物，再不能释放酶e和形成产物p。其特点是：
i和s在结构上一般无相似之处，i常与酶分子活性部位以外的化学基团结合，这种结合并不影响底物和酶的结合，增加底物浓度并不能减少i对酶的抑制程度。非竞争性抑制剂的双倒数曲线与无抑制剂的曲线相交于横坐标- 1/km处，但纵坐标的截距，因竞争性抑制存在变大，说明该抑制作用，不影响酶促反应的km值，而使vmax值变小。
5.据米氏方程可得，[s]增加到原来的81倍。
三、计算题答案。
1）vmax=75.0nmol·l-1·min-1， km=2.5×10-5 mol·l-1
2)当[s]=5×10-5 mol·l-1时，v=50nmol·l-1·min-1
当[s]=1mol·l-1时，v=vmax=75.0nmol·l-1·min-1
3)km=2.5×10-5 mol·l-1， vm=4 vmax=4×75.0nmol·l-1·min-1=300.0 nmol·l-1·min-1
得到新的米氏方程，带入底物浓度计算得：v=240nmol·l-1·min-1
生物氧化。1.生物氧化：
指有机物质在生物体内氧化分解成二氧化碳和水，同时释放出能量形成atp的过程。由于生物氧化是在细胞内进行的，氧化化过程消耗氧气而放出二氧化碳和水，所以生物氧化又称为“细胞呼吸”或“呼吸作用”。
2.氧化磷酸化：代谢物脱下的氢经呼吸链传递给o2氧化成h2o，并偶联adp磷酸化生成atp的过程称为氧化磷酸化【或者：
伴随着呼吸链电子传递过程中发生的atp的合成称为氧化磷酸化】。氧化磷酸化是生物体内糖、脂肪、蛋白质氧化分解并合成atp的主要方式。
3.底物水平磷酸化：指底物在氧化分解过程中，有少数反应步骤由于脱氢或脱水而引起底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键（或高能硫酯键），由此高能键提供能量使adp磷酸化生成atp的过程。
4.呼吸链：呼吸链（respiratory chain）是由一系列的递氢体（hydrogen transfer）和递电子体（eletron transfer）按一定的顺序排列所组成的能将代谢物脱下的成对氢原子最终交给氧生成水的连续反应体系。
5.磷氧比值（p/o）：在氧化磷酸化过程中，每消耗1摩尔氧原子与所消耗的无机磷酸的摩尔数（也是生成atp的摩尔数)之比称磷氧比值（p/o）。
糖类化学（p52）
2.请用最简单的方法鉴别核糖、葡萄糖、果糖和蔗糖。
解答：四糖中分别加适量的盐酸和间苯二酚，核糖呈绿色，葡萄糖呈淡红色，果糖呈红色，而蔗糖不变色。这一下可鉴别出核糖和蔗糖。
再在葡萄糖和果糖中分别加入几滴溴水，由于葡萄糖具有还原性而使溴水褪色，果糖无还原性，不能使溴水褪色，从而就能达到区分这两种糖的目的。
核糖葡萄糖果糖蔗糖。
盐酸、间苯二酚： 绿色淡红色红色 －
加溴水褪色褪色 －
5.请写出α-d-吡喃葡萄糖的链式和环式结构。
d-吡喃葡萄糖（链式）
d-吡喃葡萄糖（环式）
7.糖在溶液中为什么会有变旋现象发生？
糖在溶液中发生变旋现象的主要原因的主要原因是：糖在溶液中具有不同的环状结构。如葡萄糖溶于水时，由开链结构变为环状结构，c1同时变为不对称碳原子，同时产生两个新的旋光异构体，一个叫α-d-吡喃葡萄糖，另一个叫β-d-吡喃葡萄糖。
这两个异构体互为异头物，在溶液中可通过开链式结构发生相互转化，最后达到平衡。
填空：葡萄糖在弱碱性溶液中， d-葡萄糖 、 d-甘露糖及d-果糖三种糖通过烯醇式反应可相互转化。
—d葡萄糖及β—d葡萄糖分子的头部结构不同，他们互称为异头物 。
蛋白质。名词解释：肽平面、氨基酸的等电点、蛋白质的等电点蛋白质的变性、蛋白质的一级结构。
肽平面：肽键是一个共振杂化体，共振的结果是肽键具有部分双键的性质，不能饶轴自由旋转，主链肽基成为刚性平面，平面内c=o与n-h呈反式排列，各原子间有固定的键长和键角，使肽键的c和n及其与其直接相连的4个原子形成一个平面，称肽平面或酰胺平面。
氨基酸（或蛋白质）的等电点：调节氨基酸（或蛋白质）两性离子溶液的ph，使该两性离子所带的正电荷为零，此时溶液的ph称该该氨基酸（或蛋白质）的等电点。
蛋白质的等离子点：蛋白质在纯水溶液中，当带正负电荷相等时的ph称为等离子点。
蛋白质的变性：是指天然蛋白质分子受理化因素的作用，分子内部有序的高级结构被破坏，从而导致蛋白质性质和生物活性的改变，但并不导致一级结构的破坏，这种现象称为蛋白质的变性作用。
蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
bohr效应：h+和co2浓度增加，会降低氧和血红蛋白的亲和力，提高o2从血红蛋白的释放量，这种作用称为bohr效应。
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