糖酵解：
3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸是糖酵解中唯一一步氧化反应。反应中nad+氧化为nadh，同时生成一个高能磷酸键。
糖酵解（emp）的生理意义：（1）是机体缺氧条件下获取能量的有效方式。如剧烈运动、适应高原气候（2）是某些细胞在氧**正常情况下的重要功能途径。
①无线粒体细胞：红细胞。不能通过有氧氧化功能，只能通过糖酵解提供能量。
②代谢活跃的细胞：白细胞、骨髓细胞、神经细胞，即使不缺氧也有糖酵解**部分能量。（3）是某些病理情况下机体获取能量的方式。
（4）是三大营养物质代谢联系的途径。（5）是糖的有氧氧化的前过程，亦是糖异生作用的大部分逆过程。若糖酵解过度，会造成乳酸堆积，可能引起乳酸中毒。
三羧酸循环：
tac循环的物理意义：（1）是三大营养物质氧化分解的共同途径。都将产生乙酰辅酶a从而氧化功能，因此三羧酸循环是三大营养物质的最终代谢通路。
（2）也是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。（3）为呼吸链提供h+和e，从而为机体提供大量能量。
磷酸戊糖途径：
磷酸戊糖途径指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸戊糖旁路。
细胞定位：胞液。
转酮酶——催化二碳单位的转移，需要tpp、镁离子为辅助因子。
转醛酶——催化三碳单位的转移。
最终生成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖。3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖，可进入酵解途径。因此，磷酸戊糖途径也称磷酸戊糖旁路。
脱氢反应以nadp+为受氢体，生成nadph+h+。
反应过程中进行了一系列酮基和醛基转移反应，经过了碳糖的演变过程。
反应中生成了重要的间代谢物——中5-磷酸核糖。
一分子g-6-p经过反应，只能发生一次脱羧和二次脱氢反应，生成一分子co2和2分子nadph+h+
磷酸戊糖途径的调节：
6-磷酸葡萄糖脱氢酶（关键酶）
此酶为磷酸戊糖途径的关键酶，其活性的高低决定6-磷酸葡萄糖进入磷酸戊糖途径的流量。
此酶活性主要受nadph/nadp+比值的影响，比值升高则被抑制，降低则被激活。另外nadph对该酶有强烈抑制作用。
磷酸戊糖途径的生理意义。
一）产生核糖-5-磷酸：为核苷酸的生成提供核糖。
二）产生nadph：提供nadph作为供氢体参与多种代谢反应。
1）nadph是体内许多合成代谢的供氢体（如脂肪、胆固醇、谷氨酸）
2）nadph作为羟化酶的辅酶，参与体内的羟化反应，与生物合成或生物转化有关。
3）nadph可维持gsh的还原性。谷胱甘肽的抗氧化作用：解毒功能；保护巯基酶/蛋白质；消除自由基；协助氨基酸的吸收。
酶。酶的概念：
酶是由活细胞产生的，对特异底物具有高效催化作用的蛋白质 。又称生物催化剂。
底物：酶促反应中被酶催化的物质。
辅助因子参与酶蛋白催化的反应，往往直接与电子、原子或某些化学基团的传递或连
接有关。 酶蛋白+ 辅助因子= 全酶。只有全酶才有催化活。有30％以上的酶需要金属元素作为辅因子。
酶的活性：
是指酶催化化学反应的能力， 其衡量的标准是酶促反应速度。
国际单位(u) ：在特定（25℃,最适宜ph，底物浓度）的条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位/酶活力单位。
比活：每毫克酶蛋白所具有的酶活力。单位是u/mg。比活越高则酶越纯。是酶纯化程度的指标。
热力学第一定律就是能量守恒定律；热力学第二定律指出一切涉及热现象的宏观过程是不可逆的；热力学第三定律指出绝对零度是不可能达到的。
根据酶反应定理：任何酶催化反应，最多进行到平衡状态为止，酶可影响平衡调节，但并不改变平衡点，酶的活性基只能催化一个特定反应，具有效能专一性和方向专一性。也就是说，如果我们能够将酶激活，那么就会有效地调节生命的新陈代谢过程，提高自身免疫力。
而按照酶作用定理，这种通过酶的激活来调节新陈代谢平衡的方式，永远不会改变平衡点！
活化能：从反应物的基态到达过渡态所需要的能量称为反应的活化能。
酶的特异性：高效性，专一性，可调节性，活性不稳定性。
必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学集团中，一些与酶活性密切相关的化学集团。
活性中心内的必需基团：结合基团，与底物相结合；催化基团，催化底物变成产物。
活性中心外的必需基团：维持酶活性中应有的空间构想和（或）作为调节剂的结合部位所必需。
酶的活性中心：指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
是一个三维结构，氨基酸残基经盘绕、折叠后在空间结构上相互靠近。
活性部位占据空间很小。位于酶分子表面。
特异性取决于活性部位中精确地原子排列。
活性部位同城位于酶蛋白的两个结构域或亚基之间的裂隙，或位于蛋白质表面的凹槽。
活性部位含有结合底物部位和参与催化将底物转化为产物的氨基酸残基。
酶催化作用的机制：降低分子反应活化能。
中间复合物学说：酶-底物复合物的形成有利于底物转变成过渡态。
酶的活性部位与底物结合后会发生变形，使得敏感键易于断裂和促使新建形成。
诱导契合学说：诱导契合作用使酶与底物密切结合。（诱导契合：酶与底物相互接近时，其结构不断地相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。）
酶的结构具有一定的柔性。
酶催化三个主要模式：1、邻近效应（提高底物有效浓度）与定向效应（使底物与参与反应的基团接近、并严格定向定位，从而使其具有高效性及专一性）。
2、多元催化。酶是两性电解质，具有酸、碱双重性质。有利于与底物结合，提高催化效率。《酸-碱催化作用，共价催化作用》
3、表面效应。酶活性中心位于酶分子表面，且疏水环境可排除水分子的干扰，防止在底物和酶之间形成水化膜。
影响酶催化作用的因素：酶浓度、底物浓度（双曲线关系）、ph、温度、抑制剂、激活剂。《研究一种因素影响时，其他因素恒定》
研究底物浓度对酶促反应速率的影响的前提：单反应物-单产物，底物浓度远远高于酶浓度，底物消耗量很小时的反应速率，单位时间内底物消耗量和产物生成量来表示反应速率。
米氏方程：酶催化反应速率与底物浓度的数学方程式，即米-曼氏方程式，简称米氏方程。
v= vmax[s]/(km+[s])
km值等于酶促反应速率为最大反应速率的一半时的底物浓度，单位mol/l.
1 km是酶的特成型物理常数之一。只与酶的结构、酶所催化的底物种类、反应环境有关，与酶的浓度无关。
2 同一酶对不同底物有不同的km值。
3 km表示酶与底物之间的亲和程度：km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低，反之催化活性高，因此可以用于判断酶的最适底物。
4 酶的天然底物（最适底物）：km值最小的底物。
酶浓度对反应速率的影响：当底物浓度远远高于酶浓度时，此时酶被底物完全饱和，酶促反应速率与酶浓度呈正比关系。
激活剂：使酶由无活性变为有活性，或者使酶的活性增加的物质。
抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白质变性的物质。根据抑制剂和酶结合的紧密程度不同，酶的抑制作用分为：
1 不可逆性抑制：抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶永久失活。
2 可逆性抑制：抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；可通过透析、超滤等方法出去。又分为以下三种：
3 竞争性抑制：抑制剂与底物结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
4 非竞争性抑制：抑制剂不与底物竞争酶的活性中心，而是与活性中心以外的必需基团相结合，使酶的构象改变而失去活性。
5 反竞争性抑制：抑制剂只能与酶-底物复合物结合，而不与游离的酶结合，是复合物不能分解成产物。
酶的调节待蛋白质结束后继续~~~
蛋白质的结构与功能。
氨基酸的结构特点：（1）组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸；
2）组**体蛋白质的氨基酸都是l型，即l-α-氨基酸；
必需氨基酸：人体自身不能合成，或者合成效率很低，尤其是在婴儿时期，需要由外界供给的氨基酸。
非必须氨基酸：人体自身能够完成合成，并供给充足的一类氨基酸。
等电点：水溶液中，氨基酸分子净电荷为0时的溶液ph值。氨基酸在等电点时溶解度最小，易发生沉淀，工业上常用此法提取氨基酸。
肽键：是由一个氨基酸分子的α-羧基与另一个氨基酸分子的α-氨基通过脱水缩合形成的化学键成为肽键。
肽：氨基酸通过肽键缩合而形成的产物称为肽。
一级结构：蛋白质分子从n端到c端的氨基酸排列顺序。
化学键：肽键，有些含有二硫键。
全部内容包括：肽链的个数、氨基酸残基顺序、二硫键位置、非氨基酸成分。
蛋白质的空间结构：指蛋白质分子中的原子围绕某些共价键旋转而形成的各种空间排布及相互关系，又称蛋白质的构象。
蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
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