请认真思考书本每章课后思考题。
第一章蛋白质的结构与功能。
一、名词解释。
蛋白质的等电点、肽单元（peptide unit）肽键平面，酰胺平面、模体（motif ）超二级结构（supersecondary structure）、结构域(domain)、分子伴侣(chaperon)、协同效应(cooperativity)、变构效应(allosteric effect)、蛋白质变性( denaturation of protein)、蛋白质家族、蛋白质超家族。
二、填空：1. 维系蛋白质二级结构的化学键为维系一级结构的化学键是。
2. 各种蛋白质的平均含氮量为 ，据此可通过测定组织样品的含氮量来计算含量。
3. 蛋白质的四级结构是由两条以上具有___结构的多肽链，通过___键相互结合构成的。
4. 蛋白质二级结构的主要形式是___和。
5. 由于所有的氨基酸都含有碱性的___和酸性的___因此氨基酸是两性电解质。
6.蛋白质的最大紫外吸收峰值在___附近，而核酸则在___附近。
7. 蛋白质的特征元素是___平均含量约为___
8和___氨酸在280nm波长附近具有最大的光吸收峰。
9. 蛋白质的基本组成单位为___参与人体蛋白质的氨基酸有___种。
10.根据侧链基团的结构和性质可将20种氨基酸分为和___五类。
三、问答题
1.氨基酸的结构通式、特点、分类、三字符？
2.蛋白质的主要理化性质有哪些？
3.举例说明蛋白质变性、沉淀和凝固的关系。
4.简述导致蛋白质变性的主要因素，如何在蛋白质分离纯化中减少其变性机会。
5.简述蛋白质。
一、二、三、四级结构的定义及维持各结构的化学键和结构单位。
6.蛋白质二级结构的主要形式有几种？各有何特点？哪些氨基酸残基影响二级结构的形成。
7.蛋白质元素组成有何特点？如何检测含有三聚氰胺的牛奶中的纯蛋白含量？
8.分离纯化蛋白质的方法有哪些？各基于何原理？各有何用途？
9．简要描述应用化学或反向遗传学方法如何分析多肽链的氨基酸序列。
10.多肽链水解成肽段的常用方法有几种？作用何种化学键？
11.举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能的关系。
12.以疯牛病为例解释蛋白质构象改变引起蛋白质构象病的发病机理。
13．通常采用哪些方法测定蛋白质的二级和**结构。目前**蛋白结构的方法有哪三种？
14．如何计算氨基酸的等电点？如何计算精氨酸的等电点？(精氨酸的α—羧基、α—氨基和胍基的pk值分别为2.17，9.04和12.48)
第二章核酸的结构与功能。
一、名词解释。
1.核酶（ribozyme）、变性与复性。
3.核酸分子杂交(molecular hybridization.增色效应 (hyperchromic effect.
解链温度 (melting temperature, tm)、micrornas、sirna、lncrna、ncrna
二、填空：1.核酸的基本组成单位为___构成dna的有___种。
双螺旋结构的横向稳定性靠维系，纵向稳定性则靠维持。
3.核酸的特征元素是___平均含量约为___
4.大多数真核mrna的5′-端有___结构，3′-端有___结构。它们的功能是。
分子中含有较多的___碱基，其二级结构呈现___结构。
6.核酸分子中的___都含有共轭双键，有吸收紫外线的性质，其最大吸收峰在___nm附近。
7.核酸酶是水解核酸的酶，可以分为___和___酶。
8.维系蛋白质和核酸二级结构的化学键均为但维系一级结构的化学键是。
的主要功能是作为和的模板。
三、问答：1.核酸的基本组成单位是什么？它由哪些成分构成？
2.简述双螺旋结构模型创立的依据和要点。
3. 从化学组成、结构单位、空间结构及功能方面比较两类核酸。
5. 简述核苷酸的生物学功用。
6．试从构件分子、化学键和空间结构方面比较dna与蛋白质不同。
7．比较核酸变性与蛋白变性的异同。
8．试述真核生物rna的分类、结构特点和生物学功能。
9. dna多链结构中含有哪两种氢键？
10. 简述dna的高级结构。
11.如何计算核酸含量和判断纯度。
12.核酸分子杂交有哪些应用。
第三章酶。一、名词解释题。
1、 酶 enzyme
2、 结合酶 conjugated enzyme
3、 酶的专一性 specificity
4、 酶的活性中心 active center
5、 km6、 （不）可逆抑制作用 (ir-)reversible inhibition
7、 竞争性抑制作用 competitive inhibition
8、 变构调节 allosteric effect
9、 共价修饰 covalent modification
11、同工酶 isoenzyme
12、核酶 ribozyme
13、多功能酶 multifunctional enzyme
14、多酶体系multienzyme system
15、酶的转换数 turnover number
16、酶原及酶原激活 zymogen
二、 问答题。
1．简述酶促反应的特点与机制。
2．举例说明酶的三种特异性。
3．金属离子作为辅助因子的作用有哪些？
4．酶的必需基团有哪几种，各有什么作用？
5．酶蛋白与辅助因子的相互关系如何？各起何作用？
6．画图并简述底物浓度对反应速度的影响。
7．简述km和vmax的意义。
8．说明温度对酶促反应速度的影响及其实用价值。
9．说明ph对酶促反应速度的影响。
10．比较三种可逆性抑制作用的区别和动力学特点， 举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。
11．列表写出常见b族维生素在体内的辅酶形式及转移的基团。
12．测定酶活性时应注意些什么？
13．说明酶原与酶原激活的本质和意义。
14．简述酶与临床的关系。
15．体内调节酶活性的方式有几种？各有何特点？
三、填空题。
1、生物催化剂包括和两类。
2、根据酶的结构特点，酶可以分为酶、 酶、多酶体系及。
酶。3、结合酶由和两部分组成，二者的功能分别是决定酶的专一性和。
4、酶活性中心的必需基团分为和。
5、酶的特异性可分为和立体异构专一性三种类型。
6、影响酶促反应速度的因素有及抑制剂。
7、km值等于酶促反应速度为最大速度的时的浓度。
8、最适温度酶的特征常数，反应时间延长时，最适温度可能。
9、最适ph 酶的特征常数，其值受等因素的影响。
10、不可逆抑制剂通常与酶的以键相结合，这类抑制剂不能通过方法除去而解除对酶的抑制作用。
11、酶的可逆抑制作用可分为和作用。
12、调节关键酶活性的方式有和两种。
糖代谢复习题。
一、名词解释：
1、糖酵解（glycolysis）
2、糖的有氧氧化（aerobic oxidation、糖异生(glyconeogenesis
4、糖原的合成与分解、5、血糖。
6、三羧酸循环（tricarboxylic acid cycle, tca cycle or citric acid cycle or krebs cycle）
7、活性葡萄糖、8、三碳途径。
8、蚕豆病、9、底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）
10、pentose phosphate pathway(ppp)、
11、cori循环。
二、填空题。
1、一分子葡萄糖经糖酵解生成分子乳酸，净生成分子atp，彻底氧化成co2和h2o，生成或分子atp；糖原分子中的一个葡萄糖基彻底氧化生成分子atp。
2、丙酮酸脱氧酶由和三种酶和。
和五种辅助因子组成。
3、三羧酸循环中两次脱羧的底物是和 ；四次脱氢的底物依次是和 。
4、肌糖原不能补充血糖，因为肌肉组织缺少酶。
5、乳酸循环的生理意义是和。
6、正常生理条件下，人体内升高血糖的激素主要是 ，降低血糖的激素主要是 。
7、糖原合成时，活性葡萄糖的供体是 ，限速酶是酶，糖原分解的限速酶是 ，其催化糖原分解的产物是 。
8、糖代谢各途径都共有的中间产物是 。
9、糖在体内的运输形式是储存形式是包括和。
生化习题 答案
核酸。一 选择题。1 atp分子中各组分的连结方式是 a r a p p p b a r p p p c p a r p p d p r a p p e p a p r p 2 决定trna携带氨基酸特异性的关键部位是 a 3 末端 b t c环 c 二氢尿嘧啶环 d 额外环 e 反密码子环。3 构...
生化习题 答案
略。一 名词解释。1 核苷 是核糖或脱氧核糖与嘌呤或嘧啶碱生成的糖苷。2 核苷酸 核苷中的戊糖羟基被磷酸酯化，形成核苷酸。3 核酸 多个核苷酸彼此通过3 5 磷酸二酯键连接所形成的多聚核苷酸，称为核酸。4 核酸的一级结构 指dna分子中核苷酸的排列顺序及连接方式。5 核酸的二级结构 即dna的双螺旋...
生化习题答案
生化测试一氨基酸。一 填空题。1.2.兼性 两性，阴，阳 3.arg lys his 4.280nm phe trp tyr 5.蓝紫 蛋白质 氨基酸 6.9.74 负 7.ph pka lg 质子受体 质子受体 8.nh3 氨基，h 9.小，高 10.n 溴代琥珀酰亚胺。二 选择题。6 10.bd...