2019生物化学考点

一、氨基酸的分类

根据侧链r基的结构不同，氨基酸可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸；根据侧链在水溶液中的性质，20种氨基酸可分为以下四类：

1．中型非极性氨基酸其侧链含有烃基。侧链均不带电荷，且不能与环境中的水分子互相作用。因此，组成蛋白时，多构成球状蛋白质疏水的核心以及跨膜蛋白质与膜磷脂相互结合的部分。

2．中性极性氨基酸含有亲水的侧链，在中性水溶液中不电离，但形成h键，在稳定蛋白质结构中发挥重要作用。

3．酸性氨基酸包括天门冬氨基酸和谷氨酸，侧链喊非α-羧酸，在生理条件下可电离出h+而带负电荷。

4．碱性氨基酸包括赖氨酸、精氨酸和组氨酸，侧链分别含有α-氨基、胍基和咪唑基在中性水溶液中可电接受h+而带正电荷。

二、蛋白质结构层次和二级结构的类型。

蛋白质的分子结构分成一级、二级、**和四级结构四个层次，后三者称为高级结构或空间构象。

二级结构：肽键平面间的相对旋转使主链出现多种构象。其中α-旋转和β-折叠是二级结构的主要形式，另外还有β-转角和不规则卷曲。

三、 dna的二级结构

即三位双螺旋结构，其主要内容：

1、dna分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一个中心轴盘旋而成。

2、亲水的脱氧核糖基与磷酸基构成双螺旋的骨架，且位于分子外侧；疏水的碱基呈近乎平面的环状结构，位于螺旋的内侧。

3、两条多糖核苷酸以碱基之间的氢键互相连结。

4、螺旋的直径为2mm，每旋转一圈包含10对碱基，相邻碱基对的旋转角度为36°，碱基平面之间的距离为0.34nm，螺旋的螺距为3.4nm。

5、互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积力，维系着双螺旋结构的稳定。

6、在dna分子表面，两条链之间形成双螺旋凹槽，一条称为大沟，一条称为小沟。

四、 rna的分类和各种rna的主要功能

1、mrna 以核糖核苷酸的语言抄录dna的遗传信息，其三联体密码可指导多肽链中氨基酸的排列顺序。

2、trna 是氨基酸特异的运载工具。其二级结构呈三叶形，通过3’端腺嘌呤核苷酸c2’位游离羟基与氨基酸结合；利用反密码子辨认mrna上的密码。

3、rrna和核蛋白体是蛋白质合成的场所。

4、其他小分子rna与核酶小核rna和核仁小rna均为小分子rna，分别参与mrna和rrna前体转录后的加工过程。某些具有催化活性的rna分子称为核酶。

五、影响酶促反应的因素，如何影响。

1、酶浓度反应速度与酶的浓度变化成正比关系。

2、底物浓度在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而急剧加快，两者近似于一种正比例关系，表现为一级反应。随底物浓度的升高，反应速度不再呈正比例加快，反应速度增加的幅度逐步下降，表现为混合级反应。如果继续加大底物浓度，反应速度几乎不再增加，表现为零级反应。

所有的酶都有饱和现象，但达到饱和时所需的底物浓度可以各不相同。

3、温度在某个温度条件下，酶促反应速度最大，酶的变性程度最小，该温度称为酶促反应的最适温度。高于或低于最适温度，酶促反应速度都将减慢。

4、ph高于或低于最适ph，酶促反应速度都将减慢，甚至使酶变性失活。

5、抑制剂是指凡是能使酶的活性降低而不引起酶蛋白变性的物质。

六、竞争性抑制作用

当抑制剂在结构上与底物相似能与底物竞争酶分子活性中心的结合基团，从而阻碍酶与底物的结合，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。特点：抑制剂和底物与游离酶的结合是可逆的，他们互相竞争相互排斥，当e和s结合成es复合物后，不能再和抑制剂i结合；同样e和i结合成ei复合物以后，不能再与s结合。

因此不能生成esi三者复合物。抑制作用的强弱取决于抑制剂与底物的相对浓度，增加底物浓度，可使抑制作用减弱。

举例丙二酸对琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制作用丙二酸的结构和琥珀酸非常相似，丙二酸可与琥珀酸竞争性的与琥珀酸脱氢酶的活性中心结合，当丙二酸与酶结合后，使琥珀酸脱氢酶不能再与琥珀酸结合，从而不能催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸。

七、血液氨基酸的** 1、食物蛋白质消化、吸收食物蛋白质水解成氨基酸后被吸收进入血液。2、体内组织细胞合成非必需氨基酸释放入血液。3、细胞内组织蛋白质分解现认为真核细胞内组织蛋白质降解有两条途径：

1.溶酶体酶作用2.蛋白酶体作用。