一． 名词解释。
2. 全酶： 由酶蛋白和辅助因子结合形成的复合物称为全酶。
3. 酶蛋白：含有非蛋白质成分的酶（结合酶）中的蛋白质物质。
4. 辅助因子：结合蛋白质中的非蛋白质部分，它们包括金属离子及有机化合物，本身无催化作用但却是全酶活性所必须的。
5. 辅酶：与酶蛋白结合很松弛的辅助因子，可以通过透析或其他方法将它从酶中除去。
6. 酶活力：指酶催化一定化学反应的能力，亦成为酶活性。其大小可以用在一定条件下所催化的某一化学反应速度来表示。
7. 酶促反应速度：酶作为催化剂进行催化的化学反应的速度，一般用单位时间内产物的浓度的增加来表示（这是我自己编的）
8. 初速度：酶催化反应过程中，产物生成量与酶反应时间成正比的这一段时间内测得的反应速度成为初速度。
9. 比速度：单位酶浓度对应的反应速度。
10. 酶促反应的动力学模型及动力学方程：a.
也称为动力学机理，是描述酶怎样与其底物和产物结合而形成中间物的方程式。b.依据动力学模型，推导出的能够表示反应速度与底物浓度的方程式。
11. 酶的失活作用与抑制作用：a.
凡可使酶蛋白变性而引起酶活力丧失的作用称为酶的失活作用。b. 由于酶的必需基团化学性质的改变，但酶未变性，而引起酶活力的降低或丧失称为酶的抑制作用。
12. 可逆抑制作用：抑制剂与酶分子必需基团之间以非共价键发生作用，不涉及化学反应，引起酶活力降低或丧失，用透析等物理方法能除去抑制剂而使酶活力恢复，这种抑制作用称为可逆抑制作用。
13. 不可逆抑制作用：：抑制剂与酶分子上的某些必需基团以共价键的方式结合，引起了酶活力的丧失。这种酶活力的丧失不能通过物理的方法除去抑制剂而恢复的抑制作用称为不可逆抑制作用。
14. 可逆抑制剂：与酶分子以非共价键结合而引起酶活力的降低或丧失，并且可用物理的方法出去抑制剂而使酶活力恢复着者称为可逆抑制剂。
15. 不可逆抑制剂：与酶分子上的某些必需基团以共价键的方式结合，引起了酶活力的丧失，并且不能通过物理的方法除去抑制剂而恢复活性的抑制剂称为不可逆抑制剂。
16. 稳定状态中间产物：指可以与底物起双分子反应、而不能进行单分子分解反应的中间反应，它们相对的整个反应过程而言是比较稳定的。
17. 过渡状态复合物：分为两种，即非中心过渡态复合物和中心过渡态复合物。
非中心过渡态复合物：酶活性中心未被底物完全占据时，既可发生单分子分解反应释放产物，也能与另一个底物分子发生双分子反应的中间物。中心过渡态复合物：
酶活性中心被底物完全占据，仅可发生单分子分解反应，而不能发生双分子反应的复合物。
18. 巯基酶：巯基酶指有半胱氨酸残基侧链上的巯基(-sh)为必需基团的一类酶。
19. 丝氨酸酶：酶活性中心催化基团包含丝氨酸残基的酶通常称为丝氨酸酶。
20. 非特异性试剂：该试剂能作用于一类或几类基团，能作用于酶的活性中心基团，也能作用与活性中心外的基团，可以作用于必需基团，也能作用于非必需基团，作用于必需基团时酶活力将丧失。
21. 酶的化学修饰：通过选择性的试剂或亲和标记试剂与酶分子侧链上特定的功能基团发生化学反应从而实现酶分子侧链基团的修饰，它是研究酶分子的结构与功能的一种重要基础手段。
22. 酶的活性中心：酶分子中的一小部分，直接与底物结合并催化反应的场所，也成为活性部位。
23. 功能基团：功能基团存在于组成酶活性中心的氨基酸残基的侧链中，来自酶分子多肽链的不同部位，起到结合和催化作用。
24. 差示标记：一种酶活性中心的研究方法，先用底物类似物保护活性中心，加入修饰剂，与活性中心以外的基团反应，然后除去抑制剂，再加入放射性标记的试剂，此时试剂只能与活性中心的基团反应，测定放射性的位置，即可找到活性中心。
25. 诱导契合学说：酶分子与底物相互接近的过程中，酶蛋白受底物分子的诱导，构象发生了有利于底物结合的变化，酶与底物进一步靠拢，从而达到互不契合，此时酶与底物专一性的结合在一起。
26. 邻近效应：指a和b两个底物分子结合在酶分子活性部位上，其反应基团相互靠近，从而降低了进入过渡态所需要的能量，这种效应称为邻近效应。
27. 定向效应：指a、b两个分子为进入过渡态，其两个反应基团的分子轨道相互交叉，即满足化学反应的轨道最大折叠原理，这种效应称为定向效应。
28. 底物变形：由于受到酶中的某些基团和离子作用，底物分子内敏感键中的某些基团的电子云密度增高或降低，使得底物分子发生形变，酶-底物复合物易于形成。
29. 催化中心：酶分子上能够使底物的价键发生形变或极化，起到将底物激活和降低过渡态活化能而直接参与催化作用的部分称为催化中心。
30. 结合中心：酶分子上能与底物形成复合物，固定底物，使底物中参加化学变化的反应基团相互接近的，与底物特异性结合有关的部位称为结合中心。
二． 简答（先等等）
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